Der Hauptunterschied zwischen PFK-1 und PFK-2 besteht darin, dass PFK-1 die Umwandlung von Fructose-6-Phosphat und ATP zu Fructose 1, 6-Bisphosphat und ADP katalysiert, während PFK-2 die Synthese von Fructose 2 katalysiert, 6-Bisphosphat aus Fructose-6-phosphat.
Phosphofructokinase-1 (PFK-1) und Phosphofructokinase-2 (PFK-2) sind zwei Enzyme. PFK-1 ist ein glykolytisches Enzym, das die Reaktion von Fructose-6-Phosphat katalysiert und es in Fructose-1,6-Bisphosphat umwandelt. Es ist der geschwindigkeitsbestimmende Schritt der Glykolyse. Wenn der Glucosespiegel hoch ist und die Glykolyse reguliert werden muss, katalysiert PFK-2 die Synthese von Fructose-2,6-bisphosphat aus Fructose-6-phosphat. Fructose 2, 6-Bisphosphat ist ein starker allosterischer Aktivator von PFK-1, um den Abbau von Glukose zu verbessern. PFK-2 ist kein glykolytisches Enzym. Aber sowohl PFK-1 als auch PFK-2 wirken auf dasselbe Substrat.
Was ist PFK-1?
PFK-1 ist das erste engagierte Enzym in der Glykolyse. Tatsächlich ist es das geschwindigkeitsbegrenzende Enzym der Glykolyse. Es katalysiert die Umwandlung von Fructose-6-phosphat in Fructose-1,6-bisphosphat. PFK-1 verwendet ATP für diese Reaktion. Daher wird PFK-1 von der ATP-Konzentration beeinflusst. Die Hemmung von PFK-1 durch ATP ist Teil der negativen Rückkopplungsschleife, die den Glykolysefluss in einem aeroben Zustand reguliert. Außer durch ATP wird die PFK-1-Aktivität durch mehrere andere Moleküle reguliert, darunter Fructose 2, 6-Bisphosphat, AMP und Citrat.
Abbildung 01: PFK-1
Fructose 2, 6-Bisphosphat ist ein starker allosterischer Aktivator von PFK-1. Unter physiologischen Bedingungen bleibt PFK-1 inaktiv. Wenn es mit Fructose 2, 6-Bisphosphat interagiert, wird es aktiv und stimuliert den glykolytischen Weg, um den Glukoseabbau zu erhöhen. Der Fluss in Richtung der Glykolyse wird durch Fructose-2,6-bisphosphat aufgrund seiner Fähigkeit zur allosterischen Aktivierung von PFK-1 stark erhöht. Auf ähnliche Weise wirkt AMP auch als allosterischer Effektor zur Aktivierung von PFK-1. Im Gegensatz dazu wirkt Citrat als allosterischer Inhibitor von PFK1. Magnesium fungiert als Co-Faktor für PFK-1.
Was ist PFK-2?
Fructose 2, 6-Bisphosphat ist ein Metabolit, der die Glykolyse und Glukoneogenese reguliert. PFK-2 oder Phosphofructokinase-2 ist das Enzym, das die Synthese von Fructose-2,6-bisphosphat aus Fructose-6-phosphat katalysiert. Ähnlich wie PFK-1 wirkt PFK-2 auf dem gleichen Substrat. Im Gegensatz zu PFK-1 wird die Aktivität von PFK-2 jedoch nicht von der ATP-Konzentration beeinflusst. Phosphoenolpyruvat und Citrat können dieses Enzym hemmen, während anorganisches Orthophosphat die Wirkung von PFK-2 stimulieren kann.
Abbildung 02: PFK-2
Strukturell existiert PFK-2 mit Fructose-2, 6-Bisphosphatase als bifunktionelles Enzym, abgekürzt als PFK-2/FBPase-2. PFK-2 phosphoryliert Fructose-6-Phosphat unter Verwendung von ATP. Andererseits dephosphoryliert FBPase-2 Fructose-2,6-bisphosphat, um Fructose-6-phosphat und Pi zu produzieren. Daher hat PFK-2 sowohl Kinase- als auch Phosphatase-Aktivitäten. Wenn der Glukosespiegel hoch ist, erhöht Insulin die Kinaseaktivität des PFK-2-Enzyms, um die gesteigerte Synthese von Fructose-2,6-bisphosphat voranzutreiben. Es stimuliert die Glykolyse aufgrund der Aktivierung von PFK-1 durch Fructose 2, 6-Bisphosphat. Wenn dagegen die Phosphatase-Aktivität von PFK-2 exprimiert wird, bricht es Fructose-2,6-bisphosphat zurück in Fructose-6-phosphat, wodurch die Gluconeogenese stimuliert und die Glykolyse gehemmt wird.
Was sind die Ähnlichkeiten zwischen PFK1 und PFK-2?
- PFK-1 und PFK-2 sind zwei Enzyme.
- Das Substrat der Enzyme PFK-1 und PFK-2 ist dasselbe: Fruktose-6-phosphat.
- Beide Enzyme sind wichtig für die Regulation der Glykolyse.
- Die von beiden Enzymen katalysierten Reaktionen ergeben ADP aus ATP.
- Citrat kann diese beiden Enzyme hemmen.
Was ist der Unterschied zwischen PFK-1 und PFK-2?
PFK-1 katalysiert die Umwandlung von Fructose-6-phosphat in Fructose-1,6-bisphosphat. Im Gegensatz dazu katalysiert PFK-2 die Umwandlung von Fructose-6-phosphat in Fructose-2,6-bisphosphat. Dies ist also der Hauptunterschied zwischen PFK1 und PFK-2. Anders als PFK-1 hat PFK-2 sowohl Kinase- als auch Phosphataseaktivität; daher ist es ein bifunktionelles Enzym. Darüber hinaus ist Fructose-2,6-bisphosphat ein starker allosterischer Aktivator von PFK-1, während PFK-2 die Synthese von Fructose-2,6-bisphosphat katalysiert. Dies ist also ein weiterer Unterschied zwischen PFK-1 und PFK-2. Am wichtigsten ist, dass die PFK-1-Aktivität von ATP beeinflusst wird, während die PFK-2-Aktivität nicht von der ATP-Konzentration beeinflusst wird.
Die folgende Infografik listet die Unterschiede zwischen PFK-1 und PFK-2 in tabellarischer Form zum direkten Vergleich auf.
Zusammenfassung – PFK-1 vs. PFK-2
PFK-1 katalysiert die Umwandlung von Fructose-6-Phosphat und ATP zu Fructose-1,6-Bisphosphat und ADP. PFK-2 katalysiert die Synthese von Fructose-2,6-phosphat aus Fructose-6-phosphat. Die PFK-1-Aktivität wird durch die ATP-Konzentration beeinflusst. Im Gegensatz dazu wird PFK-2 nicht von der ATP-Konzentration beeinflusst. Am wichtigsten ist, dass PFK-2 sowohl Kinase- als auch Phosphatase-Aktivitäten hat; daher ist es ein bifunktionelles Enzym. PFK-1 ist kein bifunktionelles Enzym. Darüber hinaus ist PFK-1 ein geschwindigkeitsbegrenzendes Enzym der Glykolyse, während PFK-2 nicht als glykolytisches Enzym angesehen wird. Dies ist also die Zusammenfassung des Unterschieds zwischen PFK-1 und PFK-2.
