Hauptunterschied – Lipoproteinlipase vs. hormonsensitive Lipase
Lipasen sind Enzyme, die Lipide hydrolysieren. Um in das Kreislaufsystem aufgenommen zu werden, sollten Lipide zu Fettsäuren und Glycerin hydrolysiert werden. Lipoproteinlipase (LPL) ist ein Enzym, das zur Familie der Lipasegene gehört und durch Insulin aktiviert wird. Hormonsensitive Lipase (HSL) ist ein Enzym, das an der Hydrolyse von Estern, insbesondere Cholesterylestern, beteiligt ist und durch Glucagon und Stresshormone aktiviert wird. Der Hauptunterschied ist der Aktivierungsfaktor der beiden Enzyme. Die Lipoproteinlipase (LPL) wird durch Insulin aktiviert, während die hormonsensitive Lipase (HSL) durch Stresshormone (Glukagon usw.) aktiviert wird.).
Was ist Lipoproteinlipase?
Lipoproteinlipase (LPL) wird als Mitglied der Genfamilie der Lipase betrachtet. Diese Lipasen umfassen hepatische Lipase, endotheliale Lipase und pankreatische Lipase. LPL besteht aus zwei spezifischen Regionen, nämlich der größeren N-Terminus- und der kleineren C-Terminus-Domäne. Die größere N-Terminus-Domäne besteht aus der lipolytisch aktiven Stelle. Ein Peptidlinker hilft diesen beiden Domänen, sich aneinander zu binden. Der N-Terminus ist eine kugelförmige Struktur mit einem zentralen Beta-F altblatt, das von Helices eingeschlossen ist. Der C-Terminus hat die Form eines länglichen Zylinders und ist ein Beta-Sandwich aus zwei Schichten von Beta-Folien.
Lipoproteinlipasen sind normalerweise wasserlösliche Enzyme, die Triglyceride in Lipoproteinen hydrolysieren. Sie sind auch an der Förderung der zellulären Aufnahme von cholesterinreichen Lipoproteinen, Chylomikronenresten und freien Fettsäuren beteiligt. LPL haftet an der luminalen Oberfläche von Endothelzellen, die in Kapillaren vorhanden sind. Diese Bindung des Enzyms wird durch sulfatierte Heparin-Proteoglykane und das Protein Glycosylphosphatidylinositol HDL-bindendes Protein 1 (GPIHBP1) verursacht. LPL ist weit verbreitet in Herz, Skelettgewebe und Fett sowie Milchdrüsen, die der Laktation unterliegen.
Abbildung 01: Lipoproteinlipase
LPL wird hauptsächlich transkriptionell und posttranskriptionell reguliert. Die Funktionen dieser LPL bestehen darin, bei der Kodierung von Lipoprotein-Lipasen zu helfen, die auf Endothelzellen in Muskeln, Herz und Fettgewebe gefunden werden. Es wirkt auch als Homodimer. Es kann als Katalysator wirken, um VLDL in IDL und dann in LDL umzuwandeln. Wenn schwerwiegende Mutationen stattgefunden haben, führt dies zu einem LPL-Mangel, der zu einer Typ-I-Hyperlipoproteinämie führt. Aber wenn es Mutationen gibt, die nicht schwerwiegend sind, kann es zu Störungen des Lipoproteinstoffwechsels kommen.
Was ist hormonsensitive Lipase?
Hormon-sensitive Lipase (HSL) wird als ein Enzym bezeichnet, das an der Hydrolyse von Estern beteiligt ist. Es handelt sich um eine intrazelluläre neutrale Lipase, die früher auch mit dem Begriff Cholesterylesterhydrolase bezeichnet wurde. HSL kann zwei Formen haben, lange und kurze Form. Beide Formen werden in verschiedenen Gewebetypen präsentiert. HSL wird in steroidogenen Geweben wie Hoden in langer Form exprimiert. Es wirkt bei der Umwandlung von Cholesterylestern in freies Cholesterin. Dies führt zur Produktion von Steroidhormonen. HSL wird im Fettgewebe im Langformat exprimiert, das an der Hydrolyse von Triglyceriden zu Fettsäuren beteiligt ist.
Bei hohem Energiebedarf auf Körperebene wird HSL aktiviert, um gespeicherte Fette zu mobilisieren. Die Aktivierung von HSL erfolgt in zwei Schritten unter Beteiligung zweier unterschiedlicher Mechanismen. Anfänglich wird HSL durch phosphoryliertes Periphilin A, das die Hydrolyse des Lipidmoleküls imitiert, in die Oberfläche eines Lipidmoleküls bewegt.
Abbildung 02: Der Prozess der Lipolyse und HSL-Wirkung
Sekundär wird HSL in einem weniger signifikanten Mechanismus aktiviert, der mit dem des ersten vergleichbar ist. Hier wird HSL durch einen Signalweg durch ein spezifisches Molekül aktiviert, das als cAMP-abhängige Proteinkinase A (PKA) bekannt ist. Diese Aktivierung ist wichtig bei der Mobilisierung von Lipiden, die als Antwort auf das zyklische AMP (cAMP) auftreten. Die cAMP-Produktion wird mit der Aktivierung des Gprotein-gekoppelten Rezeptors erhöht. Der sekundäre Weg der HSL-Aktivierung erfolgt im Glucagonrezeptor und im ACTH-Rezeptor durch die Stimulation von beta-adrenergen bzw. ACTH. HSL beinh altet die Mobilisierung gespeicherter Fette. Dies wird als Hauptfunktion von HSL angesehen. Dieses Enzym hydrolysiert Triacylglycerol und Diacylglycerol, wodurch jeweils eine Fettsäure unter Bildung von Diglycerid bzw. Monoglycerid freigesetzt wird.
Was ist die Ähnlichkeit zwischen Lipoproteinlipase und hormonsensitiver Lipase?
Beide nehmen an Hydrolysereaktionen teil
Was ist der Unterschied zwischen Lipoproteinlipase und hormonsensitiver Lipase?
Lipoproteinlipase vs. hormonsensitive Lipase |
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| Lipoproteinlipase (LPL) wird als Mitglied der Genfamilie der Lipase betrachtet. Zu diesen Lipasen gehören hepatische Lipase, endotheliale Lipase und pankreatische Lipase. | Ein Immunogen ist ein fremdes Molekül oder eine Art von Antigen, das eine Immunantwort hervorrufen kann, indem es das Immunsystem des Wirts auslöst. |
| Aktivierung | |
| LPL wird durch Insulin und Apolipoprotein C II aktiviert. | HSL wird durch Katecholamine und Glukagon aktiviert. |
Zusammenfassung – Lipoproteinlipase vs. hormonsensitive Lipase
LPL und HSL sind wichtige Enzyme, um den Fettstoffwechsel in Leber, Fettgewebe und Darm zu regulieren und aufrechtzuerh alten. Sie nehmen an hydrolytischen Reaktionen teil. LPL wirkt im gefütterten Zustand, wenn Fette reichlich vorhanden sind, und leitet zu hydrolysierende Fette zur Speicherung. HSL wirkt im nüchternen Zustand, um die Fettspeicher aufzubrechen, um freie Fettsäuren für die Energiegewinnung zu produzieren. Daher kann ein Mangel an diesen Enzymen zu Ungleichgewichten im Fettstoffwechsel führen.
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