Der Hauptunterschied zwischen Avidin und Streptavidin besteht darin, dass Avidin eine hohe Affinität und Spezifität für Biotin hat, aber vergleichsweise weniger Affinität als Streptavidin, da Streptavidin-Biotin einer der stärksten Komplexe mit einer nicht-kovalenten Bindung ist.
Avidin ist eine Proteinart, die sich in den Eileitern von Vögeln, Reptilien und Amphibien bildet. Streptavidin ist eine Proteinart, die aus der Reinigung des Bakteriums Streptomyces avidinii gewonnen wird.
Was ist Avidin?
Avidin ist eine Proteinart, die sich in den Eileitern von Vögeln, Reptilien und Amphibien bildet. Dieses Protein ist ein tetrameres Biotin-bindendes Protein, das sich im Eiweiß von Eiern ablagert. Neben tetrameren Formen gibt es dimere Mitglieder von Avidin. Wir können diese dimeren Formen in einigen Bakterien finden. Betrachtet man Hühnereiweiß, hat es etwa 0,05 % Avidin bezogen auf den Gesamteiweißgeh alt.
Abbildung 01: Chemische Struktur und Aussehen des Avidin-Moleküls
Im tetrameren Protein gibt es vier identische Untereinheiten. Daher können wir es ein Homotetramer nennen. Jedes Tetramer kann Biotin (auch Vitamin B7 genannt) binden. Die Affinität und Spezifität dieser Bindung sind sehr hoch. Der Avidin-Biotin-Komplex ist eine der stärksten bekannten nicht-kovalenten Bindungen.
Wir können funktionelles Avidin in rohen Eiern finden. Beim Kochen wird die Biotin-Affinität für Avidin zerstört. Die natürliche Funktion des Avidin-Eies ist jedoch noch nicht genau bekannt. Wissenschaftler haben postuliert, dass sich dieses Protein im Eileiter des Eies als bakterieller Wachstumshemmer bildet. Es kann Biotin binden (Biotin ist hilfreich für das Bakterienwachstum).
Außerdem gibt es eine nicht glykosylierte Form von Avidin, die als kommerzielles Produkt erhältlich ist. Ob diese nicht glykosylierte Form natürlich vorkommt oder nicht, ist noch unbekannt. Es gibt einige wichtige Anwendungen dieses Proteins, einschließlich Forschungsanwendungen, biochemische Assays, Reinigungsmedien usw.
Was ist Streptavidin?
Streptavidin ist eine Proteinart, die aus der Reinigung des Bakteriums Streptomyces avidinii gewonnen wird. Es ist ein Tetramer. Es gibt Homotetramere von Streptavidin mit einer außerordentlich hohen Affinität zu Biotin. Es ist bekannt, dass die Bindung von Biotin an Streptavidin eine der stärksten nicht-kovalenten Wechselwirkungen in der Natur ist. Dieses Protein ist in der Molekularbiologie und Bio-Nanotechnologie aufgrund der Resistenz des Streptavidin-Biotin-Komplexes gegenüber organischen Lösungsmitteln, Denaturierungsmitteln, proteolytischen Enzymen, extremen Temperaturen, pH-Werten und Detergenzien nützlich.
Abbildung 02: Struktur und Aussehen des Streptavidin-Moleküls
Es gibt wichtige Anwendungen von Streptavidin, wie z. B. Reinigung oder Nachweis verschiedener Biomoleküle, Reinigung und Nachweis genetisch veränderter Peptide, Western Blotting, Entwicklung der Nanobiotechnologie usw.
Was ist der Unterschied zwischen Avidin und Streptavidin?
Avidin ist eine Proteinart, die sich in den Eileitern von Vögeln, Reptilien und Amphibien bildet. Streptavidin ist eine Proteinart, die aus der Reinigung des Bakteriums Streptomyces avidinii gewonnen wird. Der Hauptunterschied zwischen Avidin und Streptavidin besteht darin, dass Avidin eine hohe Affinität und Spezifität für Biotin, aber eine vergleichsweise geringere Affinität als Streptavidin aufweist, da Streptavidin-Biotin einer der stärksten Komplexe mit einer nicht-kovalenten Bindung ist.
Die folgende Infografik zeigt die Unterschiede zwischen Avidin und Streptavidin in tabellarischer Form zum direkten Vergleich.
Zusammenfassung – Avidin vs. Streptavidin
Avidin und Streptavidin sind wichtige Proteine. Der Hauptunterschied zwischen Avidin und Streptavidin besteht darin, dass Avidin eine hohe Affinität und Spezifität für Biotin, aber eine vergleichsweise geringere Affinität als Streptavidin aufweist, da Streptavidin-Biotin einer der stärksten Komplexe mit einer nicht-kovalenten Bindung ist.
