Der Hauptunterschied zwischen allosterischer und kovalenter Modulation besteht darin, dass für die allosterische Modulation ein Phosphataseenzym erforderlich ist, während für die kovalente Modulation ein Kinaseenzym erforderlich ist.
Modulation eines Enzyms ist eine Modifikation an der Stelle, an der ein Rezeptor oder Ligand an ein Enzym binden wird. Es gibt verschiedene Arten von Modulationen, und allosterische und kovalente Modulation sind zwei davon.
Was ist allosterische Modulation?
Allosterische Modulation ist ein Begriff in der Pharmakologie und Biochemie, der sich auf eine Gruppe von Substanzen bezieht, die an einen Rezeptor binden, um die Reaktion dieses Rezeptors auf den Stimulus zu verändern. Einige dieser Modulatoren sind Arzneimittel, z. Benzodiazepine. Die allosterische Stelle ist die Stelle, an die ein allosterischer Modulator bindet. Es ist nicht dieselbe Stelle, an die der endogene Agonist des Rezeptors binden wird (diese spezielle Stelle wird orthosterische Stelle genannt). Wir können sowohl Modulatoren als auch Agonisten als Rezeptorliganden bezeichnen.
Darüber hinaus gibt es drei Haupttypen von allosterischen Modulatoren: positive, negative und neutrale Modulationen. Der positive Typ kann die Reaktion des Rezeptors verstärken, indem er die Wahrscheinlichkeit erhöht, dass der Agonist an einen Rezeptor bindet, indem er die Fähigkeit zur Aktivierung des Rezeptors erhöht (dies wird als Wirksamkeit bezeichnet) oder auf beiden Wegen. Andererseits kann der negative Typ die Affinität und Wirksamkeit von Agonisten verringern. Schließlich beeinflusst der neutrale Typ die agonistische Aktivität nicht, kann aber andere Modulatoren daran hindern, an eine allosterische Stelle zu binden. Darüber hinaus wirken einige allosterische Modulatoren als allosterische Agonisten.
Im Allgemeinen sind allosterische Modulatoren in der Lage, die Affinität und Wirksamkeit anderer Substanzen zu verändern, die auf einen Rezeptor einwirken. Ein Modulator kann auch die Affinität erhöhen und die Wirksamkeit verringern oder umgekehrt. Affinität ist die Fähigkeit einer Substanz, an einen Rezeptor zu binden. Die Wirksamkeit hingegen ist die Fähigkeit einer Substanz, einen Rezeptor zu aktivieren, die als Prozentsatz der Fähigkeit der Substanz, den Rezeptor zu aktivieren, im Vergleich zum endogenen Agonisten des Rezeptors angegeben wird.
Was ist kovalente Modulation?
Kovalente Modulation ist ein wichtiger Begriff, der in der Biochemie verwendet wird, und bezieht sich auf eine Gruppe von Substanzen, die sich kovalent an einen Rezeptor binden und seine Reaktion verändern. Enzyme können durch die Übertragung eines Moleküls oder Atoms von einem Donor auf eine Aminosäureseitenkette reguliert werden, die als Rezeptor des übertragenen Moleküls dienen kann. Der andere Weg, dies zu tun, besteht darin, die Aminosäuresequenz selbst durch proteolytische Sp altung zu verändern.
Kovalente Modulation beinh altet die Veränderung der Form und Funktion eines Enzyms durch die kovalente Bindung chemischer Gruppen daran. Darüber hinaus wird diese Modulation auch als posttranslationale Modifikation bezeichnet. Üblicherweise findet diese Modulation im endoplasmatischen Retikulum und im Golgi-Apparat statt. Die Stellen, die oft einer posttranslationalen Modifikation unterzogen werden können, sind die Stellen mit einer funktionellen Gruppe, die als Nukleophil in der Reaktion dient. Diese Stellen umfassen Hydroxylgruppen von Serin, Threonin und Tyrosin sowie die Aminformen von Lysin, Arginin und Histidin.
Was ist der Unterschied zwischen allosterischer und kovalenter Modulation?
Der Hauptunterschied zwischen allosterischer und kovalenter Modulation besteht darin, dass für die allosterische Modulation ein Phosphataseenzym erforderlich ist, während für die kovalente Modulation ein Kinaseenzym erforderlich ist.
Die folgende Infografik zeigt die Unterschiede zwischen allosterischer und kovalenter Modulation in tabellarischer Form zum direkten Vergleich.
Zusammenfassung – Allosterische vs. kovalente Modulation
Allosterische Modulation bezieht sich auf eine Gruppe von Substanzen, die an einen Rezeptor binden, um die Reaktion dieses Rezeptors auf einen Reiz zu verändern, während sich kovalente Modulation auf eine Gruppe von Substanzen bezieht, die kovalent an einen Rezeptor binden und seine Reaktion verändern. Der Hauptunterschied zwischen allosterischer und kovalenter Modulation besteht darin, dass für die allosterische Modulation ein Phosphataseenzym erforderlich ist, während für die kovalente Modulation ein Kinaseenzym erforderlich ist.
