Hauptunterschied – Alpha-Helix vs. Beta-Plissee
Alpha-Helices und Beta-F altblätter sind die beiden am häufigsten vorkommenden Sekundärstrukturen in einer Polypeptidkette. Diese beiden Strukturkomponenten sind die ersten Hauptschritte im Prozess der F altung einer Polypeptidkette. Der Hauptunterschied zwischen Alpha Helix und Beta Plissee liegt in ihrer Struktur; Sie haben zwei verschiedene Formen, um eine bestimmte Aufgabe zu erledigen.
Was ist Alpha-Helix?
Eine Alpha-Helix ist eine rechtsgängige Spirale von Aminosäureresten an einer Polypeptidkette. Der Bereich der Aminosäurereste kann von 4 bis 40 Resten variieren. Die zwischen dem Sauerstoff der C=O-Gruppe an der oberen Spule und dem Wasserstoff der N-H-Gruppe der unteren Spule gebildeten Wasserstoffbindungen tragen dazu bei, die Spule zusammenzuh alten. Auf die obige Weise wird für alle vier Aminosäurereste in der Kette eine Wasserstoffbrücke gebildet. Dieses gleichmäßige Muster verleiht ihm bestimmte Merkmale wie die Dicke der Spule und bestimmt die Länge jeder vollständigen Windung entlang der Helixachse. Die Stabilität der Alpha-Helix-Struktur hängt von mehreren Faktoren ab.
O-Atome rot, N-Atome blau und Wasserstoffbrückenbindungen grün gepunktet
Was ist Beta-Plissee?
Beta-F altblatt, auch Beta-F altblatt genannt, gilt als zweite Form der Sekundärstruktur in Proteinen. Es enthält Betastränge, die seitlich durch mindestens zwei oder drei Wasserstoffbrückenbindungen im Rückgrat verbunden sind, um ein verdrilltes, gef altetes Blatt zu bilden, wie im Bild gezeigt. Ein Beta-Strang ist ein Abschnitt einer Polypeptidkette; seine Länge beträgt im Allgemeinen 3 bis 10 Aminosäuren, einschließlich Rückgrat in einer erweiterten Konformation.
4-strängiges antiparalleles β-F altblattfragment aus einer Kristallstruktur des Enzyms Katalase.
a) zeigt die antiparallelen Wasserstoffbrückenbindungen (gepunktet) zwischen Peptid-NH- und -CO-Gruppen auf benachbarten Strängen. Pfeile zeigen die Kettenrichtung an, und Elektronendichtekonturen umreißen die Nicht-H-Atome. O-Atome sind rote Kugeln, N-Atome sind blau und H-Atome sind der Einfachheit halber weggelassen; Seitenketten sind nur bis zum ersten C-Atom der Seitenkette dargestellt (grün)
b) Seitenansicht der beiden zentralen β-Stränge
Bei Beta-Plissees laufen die Polypeptidketten nebeneinander. Aufgrund der wellenförmigen Struktur erhält es den Namen „Plissee“. Sie sind durch Wasserstoffbrückenbindungen miteinander verbunden. Diese Struktur ermöglicht die Bildung von mehr Wasserstoffbrückenbindungen durch Verlängern der Polypeptidkette.
Was ist der Unterschied zwischen Alpha-Helix und Beta-Plissee?
Struktur von Alpha-Helix und Beta-F altblatt
Alpha-Helix:
In dieser Struktur ist das Polypeptidrückgrat als Spiralstruktur fest um eine imaginäre Achse gebunden. Es ist auch als helikoidale Anordnung der Peptidkette bekannt.
Die Bildung der Alpha-Helix-Struktur erfolgt, wenn die Polypeptidketten zu einer Spirale verdreht sind. Dadurch können alle Aminosäuren in der Kette Wasserstoffbrückenbindungen (eine Bindung zwischen einem Sauerstoffmolekül und einem Wasserstoffmolekül) miteinander eingehen. Die Wasserstoffbindungen ermöglichen es der Helix, die Spiralform beizubeh alten, und ergeben eine enge Spirale. Diese Spiralform macht die Alpha-Helix sehr stark.
Wasserstoffbrücken sind durch die gelben Punkte gekennzeichnet.
Beta F altblatt:
Wenn zwei oder mehr Fragmente einer Polypeptidkette(n) einander überlappen und eine Reihe von Wasserstoffbrücken bilden, können die folgenden Strukturen gefunden werden. Es kann auf zwei Arten geschehen; parallele Anordnung und antiparallele Anordnung.
Beispiele für die Struktur:
Alpha-Helix: Finger- oder Fußnägel können als Beispiel für eine Alpha-Helix-Struktur genommen werden.
Beta-Plissee: Die Struktur von Federn ähnelt der Struktur von Beta-Plissee.
Eigenschaften der Struktur:
Alpha-Helix: In der Alpha-Helix-Struktur gibt es 3,6 Aminosäuren pro Windung der Helix. Alle Peptidbindungen sind trans und planar, und die N-H-Gruppen in den Peptidbindungen zeigen in die gleiche Richtung, die ungefähr parallel zur Achse der Helix ist. Die C=O-Gruppen aller Peptidbindungen zeigen in die entgegengesetzte Richtung und sind parallel zur Helixachse. Die C=O-Gruppe jeder Peptidbindung ist an die N-H-Gruppe der Peptidbindung gebunden, wodurch eine Wasserstoffbindung gebildet wird. Alle R-Gruppen zeigen von der Helix nach außen.
Beta-F altblatt: Jede Peptidbindung im Beta-F altblatt ist planar und hat die Transkonformation. Die C=O- und N-H-Gruppen von Peptidbindungen benachbarter Ketten befinden sich in der gleichen Ebene und zeigen zueinander und bilden zwischen ihnen Wasserstoffbrückenbindungen. Alle R-Gruppen in jeder Kette können alternativ oberhalb und unterhalb der Blattebene auftreten.
Definitionen:
Sekundärstruktur: Es hat die Form eines f altbaren Proteins aufgrund von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen seinen Rückgrat-Amid- und Carbonylgruppen.
