Der Hauptunterschied zwischen nicht-kompetitiver und allosterischer Hemmung besteht darin, dass bei nicht-kompetitiver Hemmung die maximale Rate der katalysierten Reaktion (Vmax) abnimmt und die Substratkonzentration (Km) unverändert bleibt, während bei allosterischer Hemmung Vmax unverändert bleibt und Km steigt.
Enzyme sind für die meisten Reaktionen in Organismen unerlässlich. Normalerweise katalysiert ein Enzym eine Reaktion, indem es die für die Reaktion erforderliche Aktivierungsenergie verringert. Enzyme sollten jedoch sorgfältig reguliert werden, um zu kontrollieren, dass die Konzentrationen der Endprodukte auf unerwünschte Niveaus ansteigen. Es wird durch Enzymhemmung kontrolliert. Ein Enzyminhibitor ist ein Molekül, das den normalen Reaktionsweg zwischen einem Enzym und einem Substrat stört.
Ein aktives Zentrum ist der Bereich eines Enzyms, in dem die Substrate binden und eine chemische Reaktion eingehen. An einer allosterischen Stelle können Moleküle die Enzymaktivität entweder aktivieren oder hemmen. Die Enzymkinetik spielt bei der Enzymhemmung eine wichtige Rolle. Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit, die für ein bestimmtes Enzym bei einer bestimmten Konzentration charakteristisch ist, ist als maximale Geschwindigkeit oder Vmax bekannt. Die Substratkonzentration, die die Rate ergibt, die die Hälfte von Vmax ist, ist Km.
Was ist nicht-kompetitive Hemmung?
Nicht-kompetitive Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung, bei der der Inhibitor die Enzymaktivität reduziert und gleich gut an das Enzym bindet, unabhängig davon, ob es an das Substrat gebunden ist oder nicht. Mit anderen Worten, bei nicht-kompetitiver Hemmung binden sowohl der Inhibitor als auch das Substrat zu einem bestimmten Zeitpunkt an das Enzym. Wenn sowohl Substrat als auch Inhibitor an das Enzym binden, bildet es einen Enzym-Substrat-Inhibitor-Komplex. Sobald dieser Komplex gebildet ist, kann er kein Produkt produzieren. Es kann nur in den Enzym-Substrat-Komplex oder den Enzym-Inhibitor-Komplex zurückverwandelt werden.
Abbildung 01: Nicht-kompetitive Hemmung
Bei der nicht-kompetitiven Hemmung hat der Inhibitor die gleiche Affinität für das Enzym und den Enzym-Substrat-Komplex. Der häufigste Mechanismus eines nicht-kompetitiven Inhibitors ist die reversible Bindung des Inhibitors an eine allosterische Stelle. Aber der Inhibitor hat auch die Fähigkeit, direkt an das aktive Zentrum zu binden. Ein Beispiel für einen nicht kompetitiven Inhibitor ist die Umwandlung von Pyruvatkinase in Pyruvat. Die Umwandlung von Phosphoenolpyruvat zu Pyruvat wird durch Pyruvatkinase katalysiert. Eine Aminosäure namens Alanin, die aus Pyruvat synthetisiert wird, hemmt das Enzym Pyruvatkinase während der Glykolyse. Alanin wirkt als nicht-kompetitiver Inhibitor.
Was ist allosterische Hemmung?
Allosterische Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung, bei der der Inhibitor die Enzymaktivität verlangsamt, indem er das Enzym deaktiviert und an das Enzym an der allosterischen Stelle bindet. Dabei konkurriert der Inhibitor nicht direkt mit dem Substrat am aktiven Zentrum. Aber es verändert indirekt die Zusammensetzung des Enzyms. Sobald die Form geändert wird, wird das Enzym inaktiv. Somit kann es nicht mehr an das entsprechende Substrat binden. Dies wiederum verlangsamt die Bildung von Endprodukten.
Abbildung 02: Allosterische Hemmung
Allosterische Hemmung verhindert die Bildung unnötiger Produkte und reduziert Energieverschwendung. Ein Beispiel für allosterische Hemmung ist die Umwandlung von ADP in ATP in der Glykolyse. Wenn hier überschüssiges ATP im System vorhanden ist, dient ATP als allosterischer Inhibitor. Es bindet an Phosphofructokinase, eines der an der Glykolyse beteiligten Enzyme. Dies verlangsamt die ADP-Konvertierung. Dadurch verhindert ATP die unnötige Eigenproduktion. Daher ist eine überschüssige Produktion von ATP nicht erforderlich, wenn ausreichende Mengen vorhanden sind.
Was sind die Ähnlichkeiten zwischen nicht-kompetitiver und allosterischer Hemmung?
- Beide Arten von Enzymhemmungen verlangsamen die Enzymaktivität.
- Die Inhibitoren in beiden Enzymhemmungen konkurrieren nicht mit dem Substrat am aktiven Zentrum.
- Die Inhibitoren verändern indirekt die Zusammensetzung des Enzyms.
- Beide Inhibitoren verändern die Form des Enzyms.
Was ist der Unterschied zwischen nicht-kompetitiver und allosterischer Hemmung?
Bei nicht-kompetitiver Hemmung nimmt die Vmax der Reaktion ab, während der Km-Wert unverändert bleibt. Im Gegensatz dazu bleibt bei allosterischer Hemmung Vmax unverändert und der Km-Wert steigt an. Dies ist also der Hauptunterschied zwischen nicht-kompetitiver und allosterischer Hemmung. Die allosterische Hemmung konzentriert sich mehr auf die Verwendung von Chemikalien, die die Enzymaktivität verändern, indem sie an einer allosterischen Stelle binden, während nicht-kompetitive Inhibitoren das arbeitende Enzym immer stoppen, indem sie direkt an einer alternativen Stelle binden.
Die folgende Infografik tabelliert die Unterschiede zwischen nicht-kompetitiver und allosterischer Hemmung zum direkten Vergleich.
Zusammenfassung – Nicht-kompetitive vs. allosterische Hemmung
Nicht-kompetitive Hemmung ist eine Enzymhemmung, bei der der Inhibitor die Enzymaktivität reduziert und gleich gut an das Enzym bindet, unabhängig davon, ob es an das Substrat gebunden ist oder nicht. Die allosterische Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung, bei der der Inhibitor die Enzymaktivität verlangsamt, indem er das Enzym deaktiviert und an das Enzym an der allosterischen Stelle bindet. Der Hauptunterschied zwischen nicht-kompetitiver und allosterischer Hemmung besteht darin, dass die maximale Geschwindigkeit der katalysierten Reaktion (Vmax) verringert wird und die Substratkonzentration (Km) bei nicht-kompetitiver Hemmung unverändert bleibt, während Vmax unverändert bleibt und Km bei allosterischer Hemmung erhöht wird Hemmung.
