Der Hauptunterschied zwischen Metalloenzymen und metallaktivierten Enzymen besteht darin, dass die Metalloenzyme ein fest gebundenes Metallion als Cofaktor haben, während die Metallionen in metallaktivierten Enzymen nicht fest gebunden sind.
Die Aktivität einiger Enzyme hängt von Metallionen ab, da diese Metallionen als Cofaktoren wirken. Diese Enzyme werden in zwei Hauptkategorien eingeteilt, nämlich Metalloenzyme und metallaktivierte Enzyme. Daher unterscheiden sich diese Enzyme je nach Anwesenheit oder Abwesenheit von fest gebundenen Metallionen. Lassen Sie uns weitere Einzelheiten zu diesen Enzymen besprechen.
Was sind Metalloenzyme?
Metalloenzyme sind Enzyme, die ein fest gebundenes Metallion enth alten. Dieses Metallion bildet koordinative kovalente Bindungen mit den Aminosäuren des Enzyms oder mit einer prosthetischen Gruppe. Außerdem wirkt es als Coenzym und vermittelt die Aktivität des Enzyms. Wenn man die Position des Metallions im Enzym betrachtet, tritt es normalerweise in einer bestimmten Region auf der Enzymoberfläche auf. Daher stört das Ion nicht die Bindung des Substrats an das aktive Zentrum. Manchmal benötigen Enzyme mehr als ein Metallion für ihre Aktivität. In seltenen Fällen benötigen sie auch zwei verschiedene Metallionen. Die häufigsten Metalle, die daran beteiligt sind, sind Fe, Zn, Cu und Mn. Die Metalloenzyme, die andere Metallzentren als Eisen (Nicht-Häm-Zentren) enth alten, sind in der Natur weit verbreitet.
Abbildung 01: Enzymwirkung
Beispiele für Metalloenzyme:
- Amylase, Thermolysin werden mit Ca2+ Ionen gebunden
- Dioldehydrase, Glycerindehydratase werden mit Co gebunden2+
- Cytochrom-c-Oxidase, Dopamin-b-hydroxylase enthält Cu2+
- Katalase, Nitrogenase, Peroxidase, Succinatdehydrogenase enthält Fe2+
- Arginase, Histidin-Ammoniak-Lyase, Pyruvat-Carboxylase enthält Mn2+
Was sind metallaktivierte Enzyme?
Metallaktivierte Enzyme sind Enzyme, die aufgrund der Anwesenheit von Metallionen eine erhöhte Aktivität aufweisen. Meistens sind diese Metallionen entweder einwertig oder zweiwertig. Diese Ionen sind jedoch nicht wie bei Metalloenzymen fest an das Enzym gebunden. Das Metall kann das Substrat aktivieren, also direkt in die Aktivität des Enzyms eingreifen. Diese Enzyme benötigen Metallionen im Überschuss. Beispiel: etwa 2-10 Mal höher als die Konzentration des Enzyms. Das liegt daran, dass sie sich nicht dauerhaft mit dem Metallion verbinden können. Diese Enzyme verlieren jedoch während ihrer Reinigung ihre Aktivität.
Beispiele für metaaktivierte Enzyme:
- Pyruvatkinase erfordert K+
- Phosphotransferasen erfordern Mg2+ oder Mn2+
Was ist der Unterschied zwischen Metalloenzymen und metallaktivierten Enzymen?
Die Metalloenzyme sind Enzyme, die ein fest gebundenes Metallion enth alten. Als einzigartiges Merkmal besitzen sie als Cofaktor ein fest gebundenes Metallion. Darüber hinaus benötigen diese Enzyme für ihre Aktivität entweder ein oder zwei Metallionen, die an einen bestimmten Bereich der Oberfläche des Enzyms gebunden sind. Metallaktivierte Enzyme sind Enzyme, die durch das Vorhandensein von nicht fest gebundenen Metallionen eine erhöhte Aktivität aufweisen. Dies ist der Hauptunterschied zwischen Metalloenzymen und metallaktivierten Enzymen. Das heißt, im Gegensatz zu den Metalloenzymen haben die metallaktivierten Enzyme kein fest gebundenes Metallion als Cofaktor. Darüber hinaus benötigen diese Enzyme eine hohe Konzentration an Metallionen um sich herum.
Zusammenfassung – Metalloenzyme vs. metallaktivierte Enzyme
Das Enzym, dessen Aktivität von der Anwesenheit von Metallionen abhängt, ist von zwei Arten; sie sind Metalloenzyme und metallaktivierte Enzyme. Der Unterschied zwischen Metalloenzymen und metallaktivierten Enzymen besteht darin, dass die Metalloenzyme ein fest gebundenes Metallion als Cofaktor haben, während die Metallionen in metallaktivierten Enzymen nicht fest gebunden sind.
