Der Hauptunterschied zwischen allosterischen und nicht-allosterischen Enzymen besteht darin, dass allosterische Enzyme andere allosterische Stellen als ihre aktiven Stellen für die Bindung von regulatorischen Molekülen haben, während nicht-allosterische Enzyme nur eine aktive Stelle haben, um sich an das Substrat zu binden.
Es gibt verschiedene Arten der Enzymregulierung. Allosterische Regulation ist eine solche Form der Enzymregulation. Die allosterische Regulation wird durch Enzyme erleichtert, die als allosterische Enzyme bezeichnet werden. Regulatorische Moleküle binden an allosterische Stellen, die das Enzym besitzt, und regulieren die enzymatische Aktivität. Daher sind allosterische Enzyme auch als regulatorische Enzyme bekannt. Die Besonderheit der allosterischen Enzyme besteht darin, dass sie neben dem aktiven Hauptzentrum noch weitere Stellen besitzen.
Was sind allosterische Enzyme?
Allosterische Enzyme sind eine Art Enzym, das allosterische Stellen für die Bindung regulatorischer Moleküle besitzt. Diese Stellen befinden sich in den verschiedenen Proteinuntereinheiten des Enzyms. Ein regulatorisches Molekül kann ein Inhibitor oder ein Aktivator sein. Wenn ein Inhibitor an das Enzym bindet, nimmt die Enzymaktivität ab. Wenn ein Aktivator an das Enzym bindet, erhöht sich die enzymatische Funktion. Diese Art der Regulation der Enzymaktivität ist als allosterische Regulation bekannt. Ein allosterisches Enzym ist spezifisch für sein Substrat und seine regulatorischen Moleküle (Modulatoren). Die Wechselwirkung des regulatorischen Moleküls/Modulators mit dem Enzym ist reversibel und nicht kovalent. Eine durch ein allosterisches Enzym katalysierte Reaktion zeigt eine sigmoidale Kurve.
Abbildung 01: Allosterische Hemmung
Allosterische Regulation findet als Rückkopplungsmechanismus statt. Bei der negativen Rückkopplungshemmung ist das regulatorische Molekül ein Inhibitor und hemmt die Reaktion. Bei einem positiven Rückkopplungsmechanismus erhöht ein Effektormolekül oder Aktivator, der an die allosterische Stelle bindet, die Reaktionsgeschwindigkeit. Die Bindung des allosterischen Modulators an ein allosterisches Enzym verändert die Konformation des Proteins und beeinflusst somit seine Funktion. Pyruvatkinase, Ribonukleotidreduktase, Aspartat-Transcarbamoylase und ADP-Glucose-Pyrophosphorylase sind einige Beispiele für allosterische Enzyme.
Was sind nicht-allosterische Enzyme?
Nicht-allosterische Enzyme sind die Enzyme, die außer dem aktiven Zentrum keine allosterischen Stellen verarbeiten. Daher sind sie einfache Enzyme, die nur eine aktive Stelle des Enzyms haben. Diese Enzyme sind substratspezifische Enzyme. Sie sind auch nicht-regulatorische Enzyme. Ihre Reaktionen zeigen eine hyperbolische Kurve.
Abbildung 02: Hyperbolische Kurve eines nicht-allosterischen Enzyms
Wenn es einen kompetitiven Inhibitor gibt, nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit ab. Ein kompetitiver Inhibitor ist dem Substrat ähnlich. Daher konkurriert es mit dem Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum. Wenn das Substrat nicht an das aktive Zentrum bindet, kann der Substrat-Enzym-Komplex nicht gebildet werden, sodass die Reaktionsgeschwindigkeit abnimmt.
Was sind die Ähnlichkeiten zwischen allosterischen und nicht-allosterischen Enzymen?
- Allosterische und nicht-allosterische Enzyme sind zwei Arten von Enzymen.
- Sie bestehen aus Proteinen.
- Sie katalysieren biochemische Reaktionen in lebenden Zellen.
- Beide Enzymtypen bleiben am Ende der Reaktion unverändert.
- Eine kleine Konzentration dieser Enzyme reicht aus, um eine Reaktion zu katalysieren.
- Sie reagieren empfindlich auf pH- und Temperaturänderungen.
Was ist der Unterschied zwischen allosterischen und nicht-allosterischen Enzymen?
Ein allosterisches Enzym ist ein Enzym, das eine zusätzliche Stelle namens regulatorische Stelle oder allosterische Stelle für die Bindung eines regulatorischen Moleküls hat. Ein nicht-allosterisches Enzym ist ein einfaches Enzym, das nur ein aktives Zentrum für die Bindung seines Substrats hat. Das ist also der Hauptunterschied zwischen allosterischen und nicht-allosterischen Enzymen.
Die folgende Infografik listet die Unterschiede zwischen allosterischen und nicht-allosterischen Enzymen in tabellarischer Form zum direkten Vergleich auf.
Zusammenfassung – Allosterische vs. nicht-allosterische Enzyme
Das allosterische Enzym ist ein regulatorisches Enzym, das eine andere allosterische Stelle als die aktive Stelle besitzt. Daher kann ein regulatorisches Molekül an die allosterische Stelle binden und die enzymatische Aktivität regulieren. Im Gegensatz dazu hat das nicht-allosterische Enzym keine allosterische Stelle. Es hat nur eine aktive Seite. Nicht-allosterische Enzyme sind keine regulatorischen Enzyme. Allosterische Enzyme sind sowohl substrat- als auch regulierungsmolekülspezifisch, während nicht-allosterische Enzyme substratspezifisch sind. Dies ist also die Zusammenfassung des Unterschieds zwischen allosterischen und nicht-allosterischen Enzymen.
