Der Hauptunterschied zwischen Gliadin und Glutenin besteht darin, dass Gliadin eine wasserunlösliche Glutenart ist, während Glutenin eine wasserlösliche Glutenart ist.
Gluten ist eine biochemische Verbindung, die wir in lebenden Organismen finden können. Zum Beispiel können wir diese Verbindung in Produkten wie Weizenmehl finden. Es gibt zwei Arten von Gluten, bekannt als Gliadin und Glutenin. Der grundlegende Unterschied zwischen Gliadin und Glutenin ist ihre Wasserlöslichkeit.
Was ist Gliadin?
Gliadin ist eine Art Glutenprotein, das in Wasser unlöslich ist. Diese Klasse von Proteinen ist in Weizen und einigen anderen Getreiden der Gattung Triticum vorhanden. Gliadin ist ein wesentlicher Bestandteil, der Brot beim Backen richtig aufgehen lässt.
Abbildung 01: Struktur von Gliadin
Darüber hinaus gibt es drei Haupttypen von Gliadinen: Alpha-Gliadin, Gamma-Gliadin und Omega-Gliadin. Wir können diese drei Typen in Abhängigkeit von den Aminosäuresequenzen im N-Terminus der Cysteindomäne trennen und unterscheiden. Alpha-Gliadin-Komponenten sind in Alkoholen mit geringer Konzentration löslich. Gamma-Gliadin-Komponenten werden als die Vorläuferform von Cystein-reichem Gliadin angesehen, das nur Disulfidbrücken innerhalb der Kette aufweist. Omega-Gliadin-Komponenten hingegen sind in sauren Acetonitril-Komponenten mit einem hohen Anteil löslich.
Darüber hinaus können wir Gliadine als intrinsisch ungeordnete Proteine bezeichnen, was bedeutet, dass diese Verbindungen ständig ihre Form ändern, was ihre Untersuchung erschwert. Nach neueren Forschungsstudien folgt die Proteinstruktur von Gliadin einer elliptischen Form.
Außerdem kommen Gliadine im Gegensatz zu anderen Glutentypen in ihrer monomeren Struktur innerhalb von Zellen vor. Diese Gliadinverbindungen sind jedoch aufgrund ihrer hydrophoben Wechselwirkungen nicht in der Lage, polymere Strukturen innerhalb von Zellen zu bilden. Wir können Gliadine als Prolamine bezeichnen, die in Abhängigkeit von der elektrophoretischen Mobilität und der isoelektrischen Fokussierung getrennt werden können. Darüber hinaus können Gliadinmoleküle die Darmbarriere durch aktive Transportmethoden überwinden.
Was ist Glutenin?
Glutenin ist eine wasserunlösliche Glutenart. Es ist ein wichtiger Proteinbestandteil in Weizenmehl (etwa 47 % des Proteingeh alts in Weizenmehl). Gluteninkomponenten sind Proteinaggregate, die Untereinheiten mit hoher Molekülmasse und Untereinheiten mit niedriger Molekülmasse enth alten. Diese Untereinheiten werden durch intermolekulare Disulfidbindungen, hydrophobe Wechselwirkungen und andere Kräfte zwischen Molekülen stabilisiert. Darüber hinaus ist diese Verbindung für die Festigkeit und Elastizität des Teigs aus Weizenmehl verantwortlich. Bei der Brotherstellung hängt die Brotqualität weitgehend von der Anzahl und Zusammensetzung der Glutenin-Untereinheiten mit hohem Molekulargewicht ab.
Im Gegensatz zu Gliadinen, der anderen Hauptform von Gluten, kommt Glutenin in Pflanzenzellen in polymerer Form vor. Diese ausgedehnte Netzwerkstruktur von Polymeren von Glutenin bildet sich aufgrund der Disulfidbindungen.
Was ist der Unterschied zwischen Gliadin und Glutenin?
Gliadin und Glutenin sind zwei Haupttypen von Gluten. Der Hauptunterschied zwischen Gliadin und Glutenin besteht darin, dass Gliadin eine wasserunlösliche Glutenart ist, während Glutenin eine wasserlösliche Glutenart ist. Darüber hinaus kommt Gliadin in monomerer Form in Zellen vor, während Glutenin in polymerer Form in Zellen vorkommt.
Die folgende Infografik listet die Unterschiede zwischen Gliadin und Glutenin tabellarisch auf.
Zusammenfassung – Gliadin vs. Glutenin
Zusammenfassend sind Glutenin und Gliadin zwei Arten von Gluten. Der Hauptunterschied zwischen Gliadin und Glutenin besteht darin, dass Gliadin eine wasserunlösliche Glutenart ist, während Glutenin eine wasserlösliche Glutenart ist.
