Pepsin gegen Pepsinogen
Sowohl Pepsin als auch Pepsinogen sind Proteine und kommen im Magensaft von Säugetieren vor. Da Pepsinogen der Vorläufer von Pepsin ist; Es ist notwendig, Pepsinogen mit einer sauren Umgebung oder zuvor gebildetes Pepsin zu haben, um Pepsin im Magen zu produzieren. Diese beiden Verbindungen sind wichtig, um die ersten Verdauungsschritte der Proteinverdauung durchzuführen. Wenn Pepsinogen, eine gef altete einzelne Peptidkette, in Pepsin umgewandelt wird, gibt es einige Änderungen in den physikalischen und chemischen Eigenschaften des Proteins.
Pepsin
Pepsin ist die aktive Form von Pepsinogen, das Proteine während des Verdauungsprozesses hydrolysiert. Um Pepsin aus Pepsinogen zu bilden, ist entweder eine saure Umgebung (pH< ~5) oder das Vorhandensein von zuvor gebildetem Pepsin erforderlich. Pepsin ist ein proteolytisches Enzym, das Proteine in Proteosen, Peptone und Polypeptide sp altet. Schweinepepsin A ist das am besten untersuchte und im Handel erhältliche Pepsin, das aus der Magenschleimhaut von Schweinen isoliert wird.
Pepsin besteht aus 6 helikalen Abschnitten, und jeder Abschnitt enthält weniger als 10 Aminosäuren. Außerdem hat es sehr wenige basische Aminosäurereste und 44 saure Reste. Aus diesem Grund ist es bei extrem niedrigem pH-Wert sehr stabil. Abgesehen davon unterstützen die komplexe Tertiärstruktur und Wasserstoffbrückenbindungen auch die Säurestabilität seiner Struktur. Eine Kaskade von Veränderungen in der Bindungsstruktur in einem Pepsinogenmolekül führt zur Produktion von Pepsin in einer Umgebung mit niedrigem pH-Wert. Der Konvertierungsprozess besteht aus fünf Schritten. Der erste Schritt des Prozesses ist reversibel, während der Rest irreversibel ist. So kann das Protein, sobald es den zweiten Schritt passiert hat, nicht mehr zu Pepsinogen zurückkehren.
Pepsinogen
Pepsinogen ist ein inaktives Proenzym, das zur Bildung von Pepsin für die Verdauung von Proteinen verwendet wird. Es hat weitere 44 Aminosäuren an seinem N-Terminus, die während der Transformation freigesetzt werden. Es gibt zwei Formen von Pepsinogen, nämlich; Pepsinogen I und Pepsinogen II, je nach Sekretionsort.
Pepsinogen I wird von Hauptzellen ausgeschieden, und Pepsinogen II wird von Pylorusdrüsen ausgeschieden. Die Sekretion von Pepsinogen wird durch vagale Stimulation, Gastrin und Histamin stimuliert. Pepsinogen I kommt hauptsächlich im Körper des Magens vor, wo die meiste Säure ausgeschieden wird. Pepsinogen II kommt hauptsächlich sowohl im Körper als auch im Antrum des Magens vor.
Was ist der Unterschied zwischen Pepsin und Pepsinogen?
• Pepsin ist ein proteolytisches Enzym, während Pepsinogen ein Proenzym ist.
• Pepsin ist die aktive Form von Pepsinogen, während Pepsinogen die inaktive Vorstufe von Pepsin ist.
• Im Gegensatz zu Pepsin wird Pepsinogen von Hauptzellen und Pylorusdrüsen sezerniert.
• Pepsinogen wird durch Salzsäure oder durch Pepsin in Pepsin umgewandelt.
• Im Gegensatz zu Pepsin wird die Pepsinogen-Sekretion durch Vagus-Simulation, Gastrin und Histamin stimuliert.
• Pepsinogen ist sowohl in neutralen als auch in alkalischen Lösungen stabil, Pepsin dagegen nicht.
• Anders als Pepsinogen kann Pepsin Proteine hydrolysieren.
• Pepsin kann aktiviert werden, indem der pH-Wert des Mediums gesenkt wird, während Pepsinogen dies nicht kann.
