Hauptunterschied – Holoenzym vs. Apoenzym
Enzyme sind biologische Katalysatoren, die die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen im Körper erhöhen. Sie sind Proteine, die aus Aminosäuresequenzen bestehen. Enzyme sind an den chemischen Reaktionen beteiligt, ohne verbraucht zu werden. Sie sind spezifisch für Substrate und chemische Reaktionen. Die Funktion des Enzyms wird durch verschiedene nicht-proteinartige kleine Moleküle unterstützt. Sie werden als Cofaktoren bezeichnet. Sie unterstützen Enzyme bei ihrer katalytischen Wirkung. Diese Cofaktoren können Metallionen oder Coenzyme sein; sie können auch entweder anorganische oder organische Moleküle sein. Viele Enzyme benötigen einen Cofaktor, um aktiv zu werden und die katalytische Funktion zu initiieren. Basierend auf der Bindung mit Cofaktor haben Enzyme zwei Formen, die als Apoenzym und Holoenzym bezeichnet werden. Der Hauptunterschied zwischen Holoenzym und Apoenzym besteht darin, dass Apoenzym die Proteinkomponente des Enzyms ist, die inaktiv und nicht an den Cofaktor gebunden ist, während Holoenzym die Proteinkomponente des Enzyms und der gebundene Cofaktor ist, der die aktive Form des Enzyms erzeugt.
Was ist Holoenzym?
Enzyme sind Proteine, die biochemische Reaktionen in den Zellen katalysieren. Die meisten Enzyme benötigen ein kleines Nicht-Protein-Molekül, um katalytische Funktionen zu initiieren. Diese Moleküle werden als Cofaktoren bezeichnet. Cofaktoren sind hauptsächlich anorganische oder organische Moleküle. Cofaktoren werden in zwei Haupttypen eingeteilt, die Metallionen und Coenzyme genannt werden. Die Bindung des Cofaktors ist essentiell für die Aktivierung des Enzyms und die Initiierung der chemischen Reaktion. Wenn die Proteinkomponente des Enzyms an den Cofaktor gebunden ist, wird das vollständige Molekül als Holoenzym bezeichnet. Holoenzym ist katalytisch aktiv. Daher bindet es aktiv an die Substrate und erhöht die Reaktionsgeschwindigkeit. Coenzyme binden locker an die Enzyme, während prosthetische Gruppen fest an die Apoenzyme binden. Einige Cofaktoren binden an das aktive Zentrum des Enzyms. Bei der Bindung verändert es die Konformation des Enzyms und verstärkt die Bindung von Substraten an das aktive Zentrum des Enzyms.
DNA-Polymerase und RNA-Polymerase sind zwei Holoenzyme. Die DNA-Polymerase benötigt Magnesiumionen, um aktiv zu werden und die DNA-Polymerisation einzuleiten. Die RNA-Polymerase benötigt den Sigma-Faktor für ihre katalytische Funktion.
Was ist Apoenzym?
Apoenzym ist das Enzym vor der Bindung mit dem Cofaktor. Mit anderen Worten, Apoenzym ist der Proteinteil des Enzyms, dem der Cofaktor fehlt. Apoenzym ist katalytisch inaktiv und unvollständig. Es bildet bei Kombination mit einem Coenzym ein aktives Enzymsystem und bestimmt die Spezifität dieses Systems für ein Substrat. Es gibt viele Cofaktoren, die sich an Apoenzyme binden, um Holoenzyme herzustellen. Übliche Coenzyme sind NAD+, FAD, Coenzym A, B-Vitamine und Vitamin C. Übliche Metallionen, die an Apoenzyme binden, sind Eisen, Kupfer, Kalzium, Zink, Magnesium usw. Cofaktoren binden fest oder locker an das Apoenzym, um Apoenzym in Holoenzym umzuwandeln. Sobald der Cofaktor vom Holoenzym entfernt wird, wird es wieder in Apoenzym umgewandelt, das inaktiv und unvollständig ist.
Das Vorhandensein des Cofaktors an der aktiven Stelle des Apoenzyms ist wesentlich, da sie Gruppen oder Stellen bereitstellen, die der Proteinteil des Enzyms nicht besitzt, um die Reaktion zu katalysieren.
Abbildung 01: Apoenzym und Holoenzym
Was ist der Unterschied zwischen Holoenzym und Apoenzym?
Holoenzym vs. Apoenzym |
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| Holoenzym ist ein aktives Enzym, das aus einem an seinen Cofaktor gebundenen Apoenzym besteht. | Apoenzym ist die Proteinkomponente, der der Cofaktor fehlt. |
| Kofaktor | |
| Holoenzym ist an seinen Cofaktor gebunden. | Apoenzym ist die Enzymkomponente ohne den Cofaktor. |
| Aktivität | |
| Holoenzym ist katalytisch aktiv. | Apoenzym ist katalytisch inaktiv. |
| Vollständigkeit | |
| Holoenzym ist fertig und kann die Reaktion einleiten. | Apoenzym ist unvollständig und kann die Reaktion nicht starten. |
| Beispiele | |
| DNA-Polymerase, RNA-Polymerase sind Beispiele für Holoenzyme. | Aspartat-Transcarbamoylase ist ein Beispiel für Apoenzym. |
Zusammenfassung – Holoenzym vs. Apoenzym
Enzyme sind biologische Katalysatoren der Zellen. Sie senken die für das Auftreten der Reaktion benötigte Energie. Enzyme erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit, indem sie die Umwandlung des Substrats in Produkte aktiv induzieren. Sie katalysieren gezielt die Reaktionen, ohne in die Reaktionen einzugreifen. Enzyme bestehen aus Eiweißmolekülen. Der Proteinanteil des Enzyms ist als Apoenzym bekannt. Apoenzym muss an nicht-proteinartige kleine Moleküle, die Cofaktoren genannt werden, binden, um aktiv zu werden. Wenn Apoenzym an Cofaktor bindet, ist der Komplex als Holoenzym bekannt. Holoenzym ist katalytisch aktiv, um die chemische Reaktion zu initiieren. Das Substrat bindet mit dem Holoenzym, nicht mit dem Apoenzym. Das ist der Unterschied zwischen Holoenzym und Apoenzym.
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