Lock vs. Key vs. Induced Fit
Enzyme sind als biologische Katalysatoren bekannt, die bei fast allen zellulären Reaktionen in Organismen zum Einsatz kommen. Sie können die Geschwindigkeit einer biochemischen Reaktion erhöhen, ohne dass das Enzym selbst durch die Reaktion verändert wird. Aufgrund seiner Wiederverwendbarkeit kann sogar eine kleine Konzentration eines Enzyms sehr effektiv sein. Alle Enzyme sind Proteine und kugelförmig. Wie alle anderen Katalysatoren verändern diese biologischen Katalysatoren jedoch nicht die endgültige Produktmenge und können keine Reaktionen hervorrufen. Im Gegensatz zu den anderen normalen Katalysatoren katalysieren Enzyme nur eine Art reversibler Reaktion, die sogenannte reaktionsspezifische. Denn die Enzyme sind Proteine; Sie können innerhalb eines bestimmten Temperatur-, Druck- und pH-Bereichs arbeiten. Die meisten Enzyme katalysieren Reaktionen, indem sie eine Reihe von „Enzym-Substrat-Komplexen“bilden. In diesen Komplexen bindet das Substrat am stärksten an Enzyme, die dem Übergangszustand entsprechen. Dieser Zustand hat die niedrigste Energie; daher ist es stabiler als der Übergangszustand einer unkatalysierten Reaktion. Folglich reduziert ein Enzym die Aktivierungsenergie der biologischen Reaktion, die es katalysiert. Zwei Haupttheorien werden verwendet, um zu erklären, wie sich Enzym-Substrat-Komplexe bilden. Sie sind die Lock-and-Key-Theorie und die Induced-Fit-Theorie.
Lock-and-Key-Modell
Enzyme haben eine sehr präzise Form, die eine Sp alte oder Tasche enthält, die als aktive Stellen bezeichnet wird. In dieser Theorie passt das Substrat in ein aktives Zentrum wie ein Schlüssel in ein Schloss. Hauptsächlich Ionenbindungen und Wasserstoffbrückenbindungen h alten das Substrat in den aktiven Zentren, um den Enzym-Substrat-Komplex zu bilden. Sobald es gebildet ist, katalysiert das Enzym die Reaktion, indem es hilft, das Substrat zu verändern, indem es es entweder auseinander sp altet oder Teile zusammenfügt. Diese Theorie hängt von dem genauen Kontakt ab, der zwischen den aktiven Stellen und dem Substrat hergestellt wird. Daher ist diese Theorie möglicherweise nicht ganz korrekt, insbesondere wenn es um die zufällige Bewegung von Substratmolekülen geht.
Induced-Fit-Modell
In dieser Theorie ändert das aktive Zentrum seine Form, um ein Substratmolekül einzuhüllen. Das Enzym nimmt nach Bindung an ein bestimmtes Substrat seine effektivste Form an. Daher wird die Form des Enzyms durch das Substrat beeinflusst wie die Form eines Handschuhs durch die Hand, die es trägt. Dann verzerrt das Enzymmolekül wiederum das Substratmolekül, dehnt die Bindungen und macht das Substrat weniger stabil, wodurch die Aktivierungsenergie der Reaktion gesenkt wird. Da die Aktivierungsenergie niedrig ist, erfolgt die Reaktion unter Bildung der Produkte mit großer Geschwindigkeit. Nach Freisetzung der Produkte nimmt die Aktivierungsstelle des Enzyms dann wieder ihre ursprüngliche Form an und bindet das nächste Substratmolekül.
Was ist der Unterschied zwischen Lock-and-Key und Induced-Fit?
• Induced-fit-Theorie ist eine modifizierte Version der Lock-and-Key-Theorie.
• Im Gegensatz zur Lock-and-Key-Theorie hängt die Induced-Fit-Theorie nicht vom genauen Kontakt ab, der zwischen dem aktiven Zentrum und dem Substrat hergestellt wird.
• In der Induced-fit-Theorie wird die Enzymform durch das Substrat beeinflusst, während in der Lock-and-Key-Theorie die Substratform durch das Enzym beeinflusst wird.
• In der Lock-and-Key-Theorie haben die aktiven Zentren eine präzise Form, während in der Induced-fit-Theorie die aktiven Zentren anfänglich keine präzise Form haben, aber später die Form der Site entsprechend dem Substrat gebildet wird, das binden wird.
