Hauptunterschied – Protein A vs. Protein G
Die Reinigung von IgG-Antikörpern, ihren Unterklassen und anderen Arten von Immunglobulinen (IgA, IgE, IgD und IgM) wurde üblicherweise unter Verwendung von bakteriellen Proteinen durchgeführt, die eine hohe Affinität zur Fc-Region dieser Antikörper aufweisen. Protein A und Protein G sind bakterielle rekombinante Proteine, die für die Reinigung von IgG-Immunglobulinen von Menschen und anderen Tieren sehr empfohlen werden. Und auch Protein A, Protein G, Protein A/G und Protein L sind native mikrobielle rekombinante Proteine, die spezifische Bindungsstellen für die Fc-Region von Säuger-IgG-Antikörpern haben. Abgesehen davon können diese mikrobiellen Proteine auch zur Reinigung anderer Immunglobulintypen wie IgA, IgE, IgD und IgM in Säugetieren und anderen Tieren wie Kaninchen, Mäusen, Schafen, Kühen usw. verwendet werden. Protein A bindet an andere menschliche Antikörper als IgG-Antikörper. Aber es bindet schwach an menschliches IgG3Unterklasse und es bindet nicht an menschliches Antikörper-IgD. Protein G bindet an alle Subtypen menschlicher IgG-Antikörper und ist vielseitiger, wenn es an IgG-Antikörper anderer Spezies bindet. Protein G bindet jedoch nicht an andere Arten von menschlichen Antikörpern als IgG. Protein G hat eine höhere Affinität zu IgG als Protein A. Dies ist der Hauptunterschied zwischen Protein A und Protein G.
Was ist Protein A?
Protein A ist definiert als ein Oberflächenprotein, das eine Größe von 42 kDa hat. Protein A kommt ursprünglich in der Zellwand von Staphylococcus aureus vor. Es wird durch das „spa“-Gen kodiert. Protein A wird durch DNA-Topologie, zelluläre Osmolarität und ein Zweikomponentensystem reguliert. Dieses mikrobielle rekombinante Protein ist aufgrund seiner Fähigkeit, sich an verschiedene Arten von Antikörpern wie IgG, IgA, IgE und IgM zu binden, stark an den biochemischen Reaktionen beteiligt. Dieses mikrobielle Protein wird also verwendet, um menschliche Antikörpertypen zu reinigen. Es hat fünf homologe „Ig“-Bindungsdomänen, die sich zu Drei-Helix-Bündeln f alten. Jede Domäne ist in der Lage, an Immunglobulinproteine vieler Säugetierarten zu binden, insbesondere an IgG-Antikörper. Protein A bindet spezifisch an die schwere Kette der Fc-Region der meisten Immunglobuline.
In Bezug auf menschliche Proteine der VH3-Familie bindet Protein A an die Fab-Region. Das rekombinante Protein A ist breiter in seiner Fähigkeit, andere menschliche Antikörper (IgA, IgE, IgM) als IgG-Antikörper zu binden. Aber es bindet schwach an menschliche IgG3Unterklasse und bindet nicht an menschliche IgD-Antikörper. Protein A kann auch an IgG-Antikörper anderer Spezies wie Pferd, Kaninchen, Maus, Hund, Affe, Kuh usw. binden.
Abbildung 01: Protein A
Protein A spielt eine entscheidende Rolle bei der Pathogenese von Staphylococcus aureus. Dieses Protein erleichtert die Bindung von Bakterien an die mit dem menschlichen Von-Willebrand-Faktor beschichtete Oberfläche. Somit erhöht es die bakterielle Infektionseffizienz. Protein A lähmt auch die menschliche humoral vermittelte Immunität. Dieses mikrobielle rekombinante Protein wird durch den industriellen Fermentationsprozess hergestellt.
Was ist Protein G?
Protein G ist definiert als das Immunglobulin-bindende Protein, das spezifisch von Streptokokken-Bakterien der Gruppen C und D exprimiert wird. Es hat eine hohe Affinität zu den Fc- und Fab-Regionen der Antikörper. Protein G hat eine Molekülgröße von ungefähr 65 kDa.
Protein G ist ein Oberflächenprotein. Aufgrund seiner Bindungsaffinität zu Immunglobulinen wird es zur Antikörperreinigung verwendet. Protein G bindet an alle Subtypen menschlicher IgG-Antikörper und ist vielseitiger, wenn es auch an IgG-Antikörper anderer Spezies bindet. Es bindet jedoch nicht an andere menschliche Antikörpertypen (IgA, IgE, IgM, IgD). Die F altung der Protein G – B1 Domänen untereinander ergibt ein globuläres Protein.
Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Protein A und Protein G?
- Beide sind mikrobielle Proteine.
- Beide sind rekombinante Proteine.
- Beide Proteine haben eine hohe Affinität zu humanen IgG-Antikörpern und ihren Unterklassen.
- Beide werden zur Reinigung von Immunglobulinen verwendet.
- Beide Proteine können an die Fc-Region von Immunglobulinen binden.
Was ist der Unterschied zwischen Protein A und Protein G?
Protein A vs. Protein G |
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Protein A ist definiert als ein 42 kDa großes Oberflächenprotein, das ursprünglich in der Zellwand von Staphylococcus aureus vorkommt. | Protein G ist definiert als ein 65 kDa großes Oberflächen-Immunglobulin-bindendes Protein, das spezifisch von Streptokokkenbakterien der Gruppen C und D exprimiert wird. |
Bakterientyp ausdrücken | |
Protein A wird von Staphylococcus aureus exprimiert | Protein G wird von Streptokokkenbakterien der Gruppen C und D exprimiert. |
Molekülgröße | |
Protein A hat eine Größe von 42kDa. | Protein G hat eine Größe von ungefähr 65kDa (G148-Protein G-65kDa und C40-Protein G-58kDa). |
Bindung an humanes Serumalbumin | |
Protein A bindet nicht an Serumalbumin. | Protein G hat Bindungsstellen für Serumalbumin. |
Reinigung von humanem IgG3 Unterklasse | |
Protein A kann nicht zur Aufreinigung der Unterklasse des humanen IgG3 verwendet werden, da es nicht an das Immunglobulin der Unterklasse des humanen IgG3 bindet. | Protein G kann zur Aufreinigung der menschlichen IgG3 Unterklasse verwendet werden, da es an das menschliche IgG3 Immunglobulin der Unterklasse bindet. |
Aufreinigung anderer humaner Antikörper (IgA, IgE und IgM) | |
Protein A hat eine höhere Fähigkeit zur Bindung an andere menschliche Antikörper als IgG-Antikörper. So kann es verwendet werden, um andere menschliche Antikörper zu reinigen, wie z. IgA, IgE und IgM. | Protein G bindet an alle Subtypen von humanen IgG-Antikörpern. Aber Protein G bindet nicht an andere menschliche Antikörper wie; IgA, IgE und IgM. Daher kann es nicht zur Reinigung anderer menschlicher Antikörper verwendet werden, wie z. IgA, IgE und IgM |
Zusammenfassung – Protein A vs. Protein G
Die mikrobiellen rekombinanten Protein A, Protein G, Protein A/G und Protein L sind native bakterielle Proteine, die spezifische Bindungsstellen für die Fc-Region der Säuger-IgG-Antikörper haben. Protein A und Protein G haben auch Bindungsstellen für die anderen IgG-Antikörper anderer Spezies. Protein A und Protein G sind bakterielle rekombinante Proteine, die für die Reinigung von IgG-Immunglobulinen von Menschen und anderen Tieren sehr empfohlen werden. Protein L hat eine hohe Affinität zu den Kappa-Leichtketten der Immunglobulinklassen IgG, IgA und IgM. Daher kann Protein L eingebaut werden, um diese Immunglobulintypen in Menschen und anderen Spezies zu reinigen. Industriell werden all diese bakteriellen Proteine derzeit zur Reinigung von Immunglobulinen wie z. IgG, IgA, IgD, IgE und IgM. Dies kann als Unterschied zwischen Protein A und Protein G beschrieben werden.
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