Der Hauptunterschied zwischen heteromerem G-Protein und monomerem G-Protein besteht darin, dass heteromeres G-Protein ein großes membranassoziiertes G-Protein ist, das aus Alpha- (α), Beta- (β) und Gamma- (γ) Untereinheiten besteht monomeres G-Protein ist ein kleines membranassoziiertes G-Protein, das nur aus einer Alpha-Untereinheit besteht.
G-Proteine (Guaninnukleotid-bindende Proteine) sind eine Familie von Proteinen, die als molekulare Sch alter in den Zellen fungieren. Sie sind daran beteiligt, Signale von einer Vielzahl von Reizen außerhalb einer Zelle ins Innere zu übertragen. G-Proteine können in zwei unterschiedliche Proteinfamilien eingeteilt werden: heteromeres G-Protein und monomeres G-Protein. Heteromeres G-Protein ist ein großes Protein, während monomeres G-Protein ein kleines Protein ist.
Was ist heteromeres G-Protein?
Heteromeres G-Protein ist ein großes G-Protein, das aus Alpha- (α), Beta- (β) und Gamma- (γ) Untereinheiten besteht. Heteromeres G-Protein bildet einen heterotrimeren Komplex. Der größte nicht-strukturelle Unterschied zwischen heterotrimerem und monomerem G-Protein besteht darin, dass heterotrimeres G-Protein direkt an seinen Zelloberflächenrezeptor (G-Protein-gekoppelte Rezeptoren) bindet. Die Alpha-Untereinheit des heteromeren G-Proteins ist normalerweise entweder an ein GTP oder ein GDP gebunden, das als Ein- oder Aussch alter für die Aktivierung des G-Proteins dient.
Abbildung 01: Heteromeres G-Protein
Wenn Liganden an einen GPCR binden, erwirbt der GPCR die GEF-Fähigkeit (Guanin-Nukleotid-Austauschfaktor). Dadurch wird das G-Protein aktiviert, indem das BIP an der Alpha-Untereinheit gegen GTP ausgetauscht wird. Die Bindung von GTP an die Alpha-Untereinheit führt zu einer strukturellen Veränderung und Dissoziation der Alpha-Untereinheit vom Rest des G-Proteins. Im Allgemeinen bindet die Alpha-Untereinheit membrangebundene Effektorproteine für die nachgesch altete Signalkaskade. Diese Funktion kann auch der Beta-Gamma-Komplex übernehmen. Darüber hinaus sind heteromere G-Proteine an Signalwegen wie dem cAMP/PKA-Signalweg, Ionenkanälen, MAPK und PI3K beteiligt.
Was ist monomeres G-Protein?
Monomeres G-Protein ist ein kleines membranassoziiertes G-Protein, das nur aus einer Alpha-Untereinheit besteht. Das kleine monomere G-Protein ist homolog zur Alpha-Untereinheit des großen heteromeren G-Proteins. Diese Familie kleiner GTPasen umfasst die RAS-Superfamilie, die aufgrund struktureller, sequenzieller und funktioneller Ähnlichkeiten weiter in Unterfamilien unterteilt wird. Darüber hinaus spielt jede Unterfamilie kleiner GTPasen eine leicht unterschiedliche Rolle, die entscheidend bei der Regulierung intrazellulärer Signalwege ist.
Abbildung 02: Monomeres G-Protein
Wie die Alpha-Untereinheit des großen heteromeren G-Proteins wechseln kleine monomere G-Proteine zwischen einem Ein-Zustand (gebunden an GTP) und einem Aus-Zustand (gebunden an GDP). Daher fungieren monomere G-Proteine als binäre Sch alter, die zytosolische Signalwege regulieren. Der obige GDP/GTP-Zyklus wird durch zwei Arten von regulatorischen Proteinen gesteuert, die mit monomeren G-Proteinen assoziiert sind. Guanin-Austauschfaktoren (GEFs) fördern die Bildung der aktiven oder GTP-gebundenen Form des monomeren G-Proteins (RAS-Protein), während GTPase-aktivierende Proteine (GAPs) die GTPase-Aktivität beschleunigen und die inaktive oder GDP-gebundene Form des monomeren G-Proteins (RAS-Protein) fördern.
Was sind die Ähnlichkeiten zwischen heteromerem G-Protein und monomerem G-Protein?
- Heteromeres G-Protein und monomeres G-Protein sind die zwei Arten von G-Proteinen.
- Die Alpha-Untereinheit des heteromeren G-Proteins ist strukturell mit dem monomeren G-Protein verwandt.
- Beide Proteine binden an GTP und hydrolysieren es zu GDP, wodurch sie als molekulare Sch alter wirken.
- Die Geschwindigkeit der GTP-Hydrolyse, die von beiden Proteinen katalysiert wird, kann durch GAP-Proteine erhöht werden.
- Sie sind durch posttranslationale Lipidmodifikationen an die innere Oberfläche der Plasmamembran gebunden.
Was ist der Unterschied zwischen heteromerem G-Protein und monomerem G-Protein?
Heteromeres G-Protein ist ein großes membranassoziiertes G-Protein, das aus Alpha- (α), Beta- (β) und Gamma- (γ) Untereinheiten besteht, während monomeres G-Protein ein kleines membranassoziiertes G-Protein ist, das aufgebaut ist von nur der Alpha-Untereinheit. Dies ist also der Hauptunterschied zwischen heteromerem G-Protein und monomerem G-Protein. Darüber hinaus bindet heterotrimeres G-Protein direkt an seinen Zelloberflächenrezeptor (G-Protein-gekoppelte Rezeptoren). Andererseits bindet monomeres G-Protein indirekt an seinen Zelloberflächenrezeptor (G-Protein-gekoppelte Rezeptoren).
Die folgende Infografik zeigt die Unterschiede zwischen heteromerem G-Protein und monomerem G-Protein in Tabellenform zum direkten Vergleich.
Zusammenfassung – Heteromeres G-Protein vs. Monomeres G-Protein
G-Proteine sind eine Familie von Proteinen, die als molekulare Sch alter in den Zellen fungieren. Heteromeres G-Protein und monomeres G-Protein sind die zwei Arten von G-Proteinen. Das heteromere G-Protein ist ein großes membranassoziiertes G-Protein, das aus Alpha- (α), Beta- (β) und Gamma- (γ) Untereinheiten besteht. Das monomere G-Protein ist ein kleines membranassoziiertes G-Protein, das nur aus einer Alpha-Untereinheit besteht. Dies fasst also den Unterschied zwischen heteromerem G-Protein und monomerem G-Protein zusammen.
