Der Hauptunterschied zwischen dem Diagramm von Michaelis Menten und Lineweaver Burk besteht darin, dass das Diagramm von Michaelis Menten eine genauere Schätzung von Vmax und genauere Informationen über die Hemmung liefert als das Diagramm von Lineweaver Burk.
Das Diagramm von Michaelis Menten und Lineweaver Burk sind zwei wichtige Modelle in der analytischen Chemie sowie in der Biochemie, da sie bei der Bestimmung der Enzymkinetik hilfreich sind.
Was ist Michaelis Menten Plot?
Das Michaelis-Menten-Diagramm kann als Modell beschrieben werden, das zur Beschreibung der Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen nützlich ist. Dies ist eines der bekanntesten Modelle der Enzymkinetik. Das Modell wurde nach der deutschen Biochemikerin Leonor Michaelis und der kanadischen Ärztin Maud Menten benannt. Das Michaelis-Menten-Diagramm funktioniert, indem es die Reaktionsgeschwindigkeit mit der Konzentration eines Substrats in Beziehung setzt.
Michaelis-Menten-Gleichung kann wie folgt angegeben werden:
V=d[P]/dt=Vmax ([S]/KM + [S])
In dieser Gleichung bezieht sich Vmax auf die vom System erreichte maximale Geschwindigkeit, die bei der sättigenden Substratkonzentration für eine bestimmte Enzymkonzentration auftritt. An dem Punkt, an dem der Zahlenwert von KM gleich der Substratkonzentration ist, wird die Reaktionsgeschwindigkeit halb so groß wie Vmax
Was ist Lineweaver Burk Plot?
Lineweaver Burk Plot kann als grafische Darstellung der Lineweaver Burk Gleichung der Enzymkinetik beschrieben werden. Dieses Phänomen wurde erstmals 1934 von Hans Lineweaver und Dean Burk beschrieben. Dieses Diagramm ist korrekt, wenn die Enzymkinetik einer idealen Kinetik zweiter Ordnung folgt. Für Systeme, die sich nicht ideal verh alten, ist jedoch eine nichtlineare Regression erforderlich. Darüber hinaus verzerrt die doppelt reziproke Darstellung die Fehlerstruktur der Daten. Daher ist es nicht das genaueste Werkzeug zur Bestimmung von enzymkinetischen Parametern. Wir können die Michaelis-Menten-Gleichung in ihrer nichtlinearen Regression oder alternativen linearen Form für die Berechnung von Parametern verwenden.
Wir können diese Art von Diagramm zur Bestimmung der Enzymhemmung verwenden. Hier hilft dieses Diagramm bei der Unterscheidung von kompetitiven, nicht kompetitiven und nicht kompetitiven Inhibitoren. Anhand dieses Modells können wir auch verschiedene Arten der Hemmung mit der ungehemmten Reaktion vergleichen.
Obwohl dieses Diagramm für die Bestimmung von Variablen in der Enzymkinetik wichtig ist, weist es Fehler auf. Beispielsweise nimmt die y-Achse des Diagramms den Kehrwert der Reaktionsgeschwindigkeit an. Dadurch fallen hier die kleinen Messfehler stärker auf. Außerdem befinden sich die Werte, die von einer niedrigen Substratkonzentration abgeleitet wurden, ganz rechts im Diagramm. Dies wirkt sich stärker auf die Neigung der Linie aus; daher hat es einen besonderen Einfluss auf den Wert von Km.
Was ist der Unterschied zwischen Michaelis Menten und Lineweaver Burk Plot?
Der Michaelis-Menten-Plot ist ein Modell, das zur Beschreibung der Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen nützlich ist, während der Lineweaver-Burk-Plot eine grafische Darstellung der Lineweaver-Burk-Gleichung der Enzymkinetik ist. Der Hauptunterschied zwischen dem Diagramm von Michaelis Menten und Lineweaver Burk besteht darin, dass das Diagramm von Michaelis Menten genauere Informationen über die Hemmung liefert als das Diagramm von Lineweaver Burk und eine bessere Schätzung von Vmax liefert.
Die folgende Infografik zeigt die Unterschiede zwischen dem Diagramm von Michaelis Menten und Lineweaver Burk in tabellarischer Form für einen direkten Vergleich.
Zusammenfassung – Michaelis Menten gegen Lineweaver Burk Plot
Michaelis Menten und Lineweaver Burk’s Plot sind zwei wichtige Modelle in der analytischen Chemie sowie in der Biochemie, da sie bei der Bestimmung der Enzymkinetik helfen. Der Hauptunterschied zwischen dem Plot von Michaelis Menten und Lineweaver Burk ist ihre Genauigkeit. Im Vergleich zum Lineweaver Burk-Diagramm liefert das Diagramm von Michaelis Menten eine genauere Schätzung von Vmax und genauere Informationen über die Enzymhemmung.
