Hauptunterschied – kompetitive vs. nicht-kompetitive Hemmung
Die Wirkung von Inhibitoren kann in zwei Arten gefunden werden, als kompetitive Inhibitoren und nicht kompetitive Inhibitoren, basierend auf der Stelle des Enzyms, an der der Inhibitor bindet. Der Hauptunterschied zwischen kompetitiver Hemmung und nicht-kompetitiver Hemmung besteht darin, dass bei der kompetitiven Hemmung die Bindung eines Inhibitors die Bindung des Zielmoleküls an das aktive Zentrum des Enzyms verhindert, während bei der nicht-kompetitiven Hemmung ein Inhibitor die Aktivität eines Enzyms reduziert.
Ein Enzym ist ein Makromolekül, das als biologischer Katalysator wirken kann. Enzyme haben Regionen, die als aktive Zentren bekannt sind. Das aktive Zentrum eines Enzyms ist der Ort, an dem ein Zielmolekül bindet. Dieses Molekül wird als Substrat bezeichnet. Das Substrat bindet an das aktive Zentrum und unterliegt chemischen Reaktionen. Dies ergibt einen maximalen Ertrag in kurzer Zeit. Das Enzym kann auch recycelt und wiederverwendet werden. Inhibitoren sind Verbindungen, die verhindern können, dass die Substrate eine bestimmte chemische Reaktion eingehen.
Was ist Konkurrenzhemmung?
Kompetitive Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung, bei der ein Inhibitor an die aktiven Zentren eines Enzyms bindet und verhindert, dass das Substrat an das Enzym bindet. Das aktive Zentrum wird durch den Inhibitor blockiert, sodass das Substrat keinen Platz hat, um an das Enzym zu binden.
Bei diesem Hemmungstyp ähneln die Inhibitoren, die an die aktiven Zentren gebunden sind, der Form der Substratmoleküle (andernfalls können die Inhibitoren nicht an das aktive Zentrum binden, da die Form des aktiven Zentrums nicht passt die Form des Substrats). Daher kann das aktive Zentrum des Enzyms nicht gleichzeitig sowohl an den Inhibitor als auch an das Substrat binden. Dadurch konkurriert der Inhibitor mit dem Substrat um die Bindung an das aktive Zentrum, was den Namen kompetitive Hemmung ergibt.
Abbildung 01: Kompetitive Hemmung in einem Diagramm
Kompetitive Hemmung kann verhindert werden, indem viele Substratmoleküle hinzugefügt werden. Dies erhöht die Wahrscheinlichkeit, dass aktive Stellen eher auf Substrate als auf Inhibitormoleküle treffen. Die meisten kompetitiven Inhibitoren werden reversibel an das aktive Zentrum gebunden. Dies liegt daran, dass der Inhibitor die Form des aktiven Zentrums nicht verändert.
Was ist nicht-kompetitive Hemmung?
Nicht-kompetitive Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung, bei der ein Inhibitor die Aktivität eines Enzyms reduziert. Hier kann der Inhibitor an das Enzym binden, selbst wenn das Substrat bereits an das aktive Zentrum dieses Enzyms gebunden ist. Daher bindet der Inhibitor nicht an das aktive Zentrum. Daher gibt es keine Konkurrenz zwischen dem Substrat und dem Inhibitor; diese Hemmung wird daher als nicht-kompetitive Hemmung bezeichnet. Dann können Substrat und Inhibitor gleichzeitig auf einem Enzym gefunden werden.
Abbildung 2: Nichtkompetitive Hemmung in einem Diagramm
Wenn der Inhibitor zusammen mit dem Substrat an das Enzym gebunden wird, kann das Substrat nicht die gewünschte chemische Reaktion eingehen, um Zielprodukte zu ergeben. Nicht kompetitive Inhibitoren binden oft irreversibel an das Enzym. Dies liegt daran, dass die Bindung des Inhibitors die Form des aktiven Zentrums verändert und das aktive Zentrum deaktiviert wird.
Die Form des Inhibitors unterscheidet sich vollständig von der des Substrats, da der Inhibitor nicht um die aktiven Zentren des Enzyms konkurriert. Die nicht-kompetitiven Inhibitoren binden an Stellen, die sich in der Nähe einer aktiven Stelle befinden. Diese Bindung verursacht die Veränderung der Form des aktiven Zentrums.
Was ist der Unterschied zwischen kompetitiver und nichtkompetitiver Hemmung?
Kompetitive Hemmung vs. nicht-kompetitive Hemmung |
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| Kompetitive Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung, bei der ein Inhibitor an die aktiven Zentren eines Enzyms bindet und verhindert, dass das Substrat an das Enzym bindet. | Nichtkompetitive Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung, bei der ein Inhibitor die Aktivität eines Enzyms reduziert. |
| Konkurrenz mit Substrat | |
| Kompetitive Inhibitoren konkurrieren mit dem Substrat um aktive Zentren. | Nicht-kompetitive Inhibitoren konkurrieren nicht mit dem Substrat um aktive Stellen. |
| Form des Inhibitors | |
| Kompetitive Inhibitoren haben eine ähnliche Form wie das Substrat | Nichtkompetitive Inhibitoren haben eine andere Form als das Substrat. |
| Auftreten am Enzym | |
| Das Substrat und der kompetitive Inhibitor können nicht gleichzeitig auf einem Enzym gefunden werden. | Substrat und nicht-kompetitiver Inhibitor können gleichzeitig auf einem Enzym gefunden werden. |
| Bindungsmethode | |
| Die Bindung kompetitiver Inhibitoren an das aktive Zentrum ist reversibel. | Die Bindung nichtkompetitiver Inhibitoren an das aktive Zentrum ist irreversibel. |
| Auswirkung auf die Form der aktiven Stelle | |
| Die Form des aktiven Zentrums ändert sich nicht, wenn ein kompetitiver Inhibitor an das aktive Zentrum bindet. | Die Form des aktiven Zentrums ändert sich, wenn ein Inhibitor an das Enzym gebunden wird. |
Zusammenfassung – Kompetitive vs. nichtkompetitive Hemmung
Der Hauptunterschied zwischen kompetitiver Hemmung und nicht-kompetitiver Hemmung besteht darin, dass bei der kompetitiven Hemmung die Bindung eines Inhibitors die Bindung des Zielmoleküls an das aktive Zentrum des Enzyms verhindert, während bei der nicht-kompetitiven Hemmung ein Inhibitor die Aktivität von reduziert ein Enzym.
