Der Hauptunterschied zwischen Chaperonen und Chaperoninen besteht darin, dass die Chaperone eine Vielzahl von Funktionen erfüllen, darunter die F altung und den Abbau des Proteins, die Unterstützung beim Proteinaufbau usw., während die Schlüsselfunktion von Chaperoninen darin besteht, die F altung zu unterstützen von großen Eiweißmolekülen.
Molekulare Chaperone oder Chaperone sind Proteinmoleküle, die den Prozess der F altung von Proteinen zu komplexen Strukturen unterstützen. Daher sind Chaperonine eine Art von Chaperonen, zu denen Hitzeschockproteine gehören. Von allen Arten von Chaperonen sind Chaperonine die am häufigsten untersuchten Proteine, da sie eine wichtige Rolle bei der korrekten Proteinf altung spielen. Daher verhindert die Wirkung von Chaperonen und Chaperoninen die irreversible Aggregation von Proteinen und ermöglicht dadurch ihre Funktionalität. Chaperone und Chaperonine unterscheiden sich geringfügig basierend auf der Funktionalität der beiden Moleküle.
Was sind Chaperone?
Chaperone sind Proteine, die den Proteinaufbau, die F altung von Proteinen und den Abbauprozess der Proteine unterstützen. Daher gibt es viele Klassen von molekularen Chaperonen. Die Chaperone, die an die hydrophoben Oberflächen der Proteine binden, erleichtern die F altung und verhindern eine irreversible Aggregation von Proteinen. Darüber hinaus können Chaperone basierend auf der Größe und dem Zellkompartiment in verschiedene Klassen eingeteilt werden. Chaperonine sind eine der wichtigsten Klassen von Chaperonen, die Hitzeschockproteine sind.
Abbildung 01: Begleitperson-Aktion
Darüber hinaus sind Chaperone für den Prozess des Proteinabbaus notwendig. Wenn die Proteine fehlgef altet werden, sind die Chaperone am Prozess der Ubiquitinierung beteiligt, der zur Zerstörung des Proteins führt.
Was sind Chaperonine?
Chaperonin ist eine Klasse von Chaperonen, die speziell an der F altung großer Proteine beteiligt sind. Sie haben eine bestimmte Struktur. Chaperonine bestehen aus einer Zweiringstruktur, die entweder homo-dimer oder hetero-dimer sein kann. Diese beiden Ringstrukturen bilden zwei zentrale Hohlräume. Jede Untereinheit hat eine Domäne, die an die hydrophobe Oberfläche des Proteins binden kann. Sobald die Bindung stattfindet, bewirken die Chaperonine eine Konformationsänderung im Protein. Dies ermöglicht die korrekte F altung des Proteins.
Abbildung 02: Chaperonine
Es gibt zwei Hauptkategorien von Chaperoninen, nämlich Chaperonine der Gruppe I und Chaperonine der Gruppe II. Chaperonine der Gruppe I sind prokaryotisch und umfassen hauptsächlich die bakteriellen Hitzeschockproteine wie Hsp60 und prokaryotisches GroEL. Chaperonine der Gruppe II schließen die archaischen und die eukaryotischen Chaperonine ein. Einige der Chaperonine der Gruppe II sind T-Komplex-verwandte Polypeptide und GroES.
Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Chaperonen und Chaperoninen?
- Chaperone und Chaperonine sind Proteine.
- Sie sind hauptsächlich an der Proteinf altung beteiligt.
- Beide binden an die hydrophoben Regionen des Proteins.
- Sie können in vitro synthetisiert und in vielen Forschungsarbeiten zur Proteinfehlf altung verwendet werden.
Was ist der Unterschied zwischen Chaperonen und Chaperoninen?
Chaperone sind Proteine, die an Proteinf altung, -abbau und -zusammenbau beteiligt sind. Daher gibt es basierend auf dem Wirkungsmechanismus mehrere Unterklassen von Chaperonen. Einige sind an der Proteinf altung beteiligt, während andere an der Solubilisierung von aggregierten Proteinen beteiligt sind. Andererseits sind Chaperonine eine Art von Chaperonen, die speziell an der F altung großer Proteine beteiligt sind. Dies ist der Hauptunterschied zwischen Chaperons und Chaperonins. Darüber hinaus gibt es zwei Gruppen von Chaperoninen; Chaperonine der Gruppe I und Chaperonine der Gruppe II.
Die folgende Infografik zeigt den Unterschied zwischen Chaperonen und Chaperoninen in tabellarischer Form.
Zusammenfassung – Chaperone vs. Chaperonins
Chaperone sind eine breite Klasse von Biomolekülen, die Proteine sind. Sie helfen bei der Proteinf altung, dem Abbau und dem Proteinaufbau. Chaperonine sind eine Klasse von Chaperonen, die spezifisch bei der F altung großer Proteine wirken. Daher beruht der Hauptunterschied zwischen Chaperonen und Chaperoninen auf der Funktion der beiden Proteine. Sie unterscheiden sich auch in der Struktur. Die Chaperone variieren in ihrer Struktur, während die Chaperonine eine zweiringige spezifische Struktur haben.
