Hämoglobin vs. Myoglobin
Myoglobin und Hämoglobin sind Hämoproteine, die die Fähigkeit besitzen, molekularen Sauerstoff zu binden. Dies sind die ersten Proteine, deren dreidimensionale Struktur durch Röntgenkristallographie aufgeklärt wurde. Proteine sind die Polymere von Aminosäuren, die über Peptidbindungen verbunden sind. Aminosäuren sind die Bausteine von Proteinen. Basierend auf ihrer Gesamtform werden diese Proteine unter globuläre Proteine kategorisiert. Kugelförmige Proteine haben etwas sphärische oder ellipsoide Formen. Die unterschiedlichen Eigenschaften dieser einzigartigen kugelförmigen Proteine helfen dem Organismus, Sauerstoffmoleküle zwischen ihnen zu verschieben. Das aktive Zentrum dieser speziellen Proteine besteht aus einem Eisen(II)-Protoporphyrin IX, das in einer wasserfesten Tasche eingekapselt ist.
Myoglobin
Myoglobin kommt als monomeres Protein vor, in dem das Globin ein Häm umgibt. Es fungiert als sekundärer Sauerstoffträger im Muskelgewebe. Wenn die Muskelzellen in Aktion sind, benötigen sie eine große Menge an Sauerstoff. Muskelzellen verwenden diese Proteine, um die Sauerstoffdiffusion zu beschleunigen und Sauerstoff für Zeiten intensiver Atmung aufzunehmen. Die Tertiärstruktur von Myoglobin ähnelt einer typischen Proteinstruktur in wasserlöslichen Kügelchen.
Die Polypeptidkette von Myoglobin hat 8 separate rechtshändige α-Helices. Jedes Proteinmolekül enthält eine prothetische Hämgruppe und jeder Hämrest enthält ein zentral koordiniert gebundenes Eisenatom. Sauerstoff ist direkt an das Eisenatom der Häm-Prothesengruppe gebunden.
Hämoglobin
Hämoglobin kommt als tetrameres Protein vor, in dem jede Untereinheit aus einem Globin besteht, das ein Häm umgibt. Es ist der systemweite Träger von Sauerstoff. Es bindet Sauerstoffmoleküle und wird dann von roten Blutkörperchen durch das Blut transportiert.
Bei Wirbeltieren diffundiert Sauerstoff durch das Lungengewebe in die roten Blutkörperchen. Da Hämoglobin ein Tetramer ist, kann es vier Sauerstoffmoleküle gleichzeitig binden. Gebundener Sauerstoff wird dann im gesamten Körper verteilt und von den roten Blutkörperchen an die atmenden Zellen abgegeben. Hämoglobin nimmt dann das Kohlendioxid auf und gibt es zurück in die Lunge. Daher dient Hämoglobin dazu, den für den Zellstoffwechsel benötigten Sauerstoff zu liefern und das entstehende Abfallprodukt Kohlendioxid zu entfernen.
Hämoglobin besteht aus mehreren Polypeptidketten. Menschliches Hämoglobin besteht aus zwei α- (alpha) und zwei β- (beta) Untereinheiten. Jede α-Untereinheit hat 144 Reste und jede β-Untereinheit hat 146 Reste. Die strukturellen Eigenschaften der Untereinheiten α (Alpha) und β (Beta) ähneln denen von Myoglobin.
Hämoglobin vs. Myoglobin
• Hämoglobin transportiert Sauerstoff im Blut, während Myoglobin Sauerstoff in den Muskeln transportiert oder speichert.
• Myoglobin besteht aus einer einzigen Polypeptidkette und Hämoglobin aus mehreren Polypeptidketten.
• Im Gegensatz zu Myoglobin ist die Konzentration von Hämoglobin in roten Blutkörperchen sehr hoch.
• Am Anfang bindet Myoglobin sehr leicht Sauerstoffmoleküle und wird später gesättigt. Dieser Bindungsprozess ist bei Myoglobin sehr schnell als bei Hämoglobin. Hämoglobin bindet zunächst nur schwer Sauerstoff.
• Myoglobin kommt als monomeres Protein vor, während Hämoglobin als tetrameres Protein vorkommt.
• Zwei Arten von Polypeptidketten (zwei α-Ketten und zwei β-Ketten) sind im Hämoglobin vorhanden.
• Myoglobin kann ein Sauerstoffmolekül, das sogenannte Monomer, binden, während Hämoglobin vier Sauerstoffmoleküle, das sogenannte Tetramer, binden kann.
• Myoglobin bindet Sauerstoff stärker als Hämoglobin.
• Hämoglobin kann im Gegensatz zu Myoglobin sowohl Sauerstoff als auch Kohlendioxid binden und abgeben.
