Der Hauptunterschied zwischen Hämocyanin und Hämoglobin besteht darin, dass Hämocyanin ein kupferh altiges extrazelluläres Atmungspigment ist, das in einigen Wirbellosen vorhanden ist, während Hämoglobin ein eisenh altiges intrazelluläres Atmungspigment ist, das in Wirbeltierblut vorhanden ist.
In aeroben Organismen findet der Gasaustausch durch die im Blut vorhandenen Metalloproteine statt. Daher sind Hämocyanin und Hämoglobin zwei Metalloproteine, die den Gasaustausch in wirbellosen Tieren bzw. Wirbeltieren erleichtern. Hämocyanin ist ein kupferh altiges Atmungspigment, das in der Hämolymphe von Wirbellosen suspendiert vorkommt. Im Gegensatz dazu ist Hämoglobin ein eisenh altiger Atmungsfarbstoff, der an die roten Blutkörperchen von Wirbeltieren gebunden ist. Die sauerstoffh altige Form von Hämocyanin hat eine blaue Farbe. Aber die sauerstoffreiche Form von Hämoglobin hat eine leuchtend rote Farbe.
Was ist Hämocyanin?
Hämocyanin ist ein Atmungspigment, das in einigen wirbellosen Tieren vorkommt, insbesondere in Mollusken. Es ist ein kupferh altiges Metalloprotein, das eine Affinität zu Sauerstoff zeigt. Daher erfüllt es eine ähnliche Funktion wie das Hämoglobin bei Wirbeltieren. Im Gegensatz zu Hämoglobin ist Hämocyanin jedoch an keine Zelle gebunden. Stattdessen wird es direkt in der Hämolymphe suspendiert und transportiert Sauerstoff durch den Körper. Daher sind sie im Blut frei schwebende Proteine. Ursprünglich ist Hämocyanin farblos. Sobald es mit Sauerstoff verbunden ist, nimmt es eine blaue Farbe an.
Abbildung 01: Hämocyanin
Strukturell besteht Hämocyanin aus vielen Untereinheiten, die Imidazolringe mit sechs Histidinresten enth alten. Jede Untereinheit wiegt etwa 75 Kilod alton (kDa). Da es viele Untereinheiten gibt, ist Hämocyanin ein großes Molekül, das im Vergleich zu Hämoglobin ein hohes Molekulargewicht hat. Weiterhin wurde nach Untersuchungen festgestellt, dass Hämocyanin speziesspezifisch ist. Arthropoden und Mollusken haben verschiedene Arten von Hämocyaninen.
Was ist Hämoglobin?
Hämoglobin (Hgb) ist ein lebenswichtiges Metalloproteinmolekül, das in den roten Blutkörperchen von Wirbeltieren vorhanden ist und Sauerstoff von der Lunge zu anderen Körpergeweben und Kohlendioxid von den Körpergeweben zur Lunge transportiert. Somit wirkt es als Atmungspigment. Das Hämoglobinmolekül besteht aus vier Unterproteinmolekülen, bei denen zwei Ketten Alpha-Globulinketten und die anderen beiden Beta-Globulinketten sind. In jeder Globulinkette gibt es eine eisenh altige Porphyrinverbindung, die als Hämgruppe bezeichnet wird. Innerhalb jeder Hämgruppe gibt es ein eingebettetes Eisenatom. Diese eisenh altigen Hämoglobinproteine sind für die rote Farbe des Blutes verantwortlich. Strukturell besteht Hämoglobin aus C, H, N und O.
Abbildung 02: Hämoglobin
Hämoglobin ist das Haupteiweißmolekül, das die typische Form der roten Blutkörperchen ausmacht, also die runde Form mit schmaler Mitte. Eisenatome und die Form der roten Blutkörperchen sind entscheidend für den Sauerstofftransport durch das Blut. Wenn die Form des Hämoglobins zerstört wird, kann es keinen Sauerstoff mehr transportieren. Sichelzellhämoglobin ist eine Art von abnormem Hämoglobinmolekül, das die Anämie verursacht, die als Sichelzellenanämie bezeichnet wird.
In normalem Hämoglobin, in Beta-Ketten, besteht die Position 6th der Aminosäurekette aus Glutaminsäure. In Sichelzell-Hämoglobinen wird die Position 6th jedoch von einer anderen Aminosäure namens Valin eingenommen. Obwohl es sich um eine einzige Aminosäure handelt, ist sie für diese lebensbedrohliche Anämie verantwortlich.
Im Allgemeinen zeigt Hämoglobin eine höhere Affinität zu Sauerstoff, da sich innerhalb eines Hämoglobinmoleküls vier Sauerstoffbindungsstellen befinden. Sobald das Hämoglobinmolekül mit Sauerstoff gesättigt ist, wird das Blut hellrot und dieser Zustand wird als sauerstoffreiches Blut bezeichnet. Der zweite Zustand des Hämoglobins ist als Desoxyhämoglobin bekannt, dem Sauerstoff fehlt. In diesem Zustand hat Blut die dunkelrote Farbe.
Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Hämocyanin und Hämoglobin?
- Hämocyanin und Hämoglobin sind Proteine.
- Beide Arten von Molekülen wirken als Atempigmente.
- Sie transportieren Sauerstoff zum Körpergewebe.
- Daher können sie Sauerstoff binden.
Was ist der Unterschied zwischen Hämocyanin und Hämoglobin?
Hämocyanin ist ein kupferh altiges Protein, das in der Hämolymphe von Wirbellosen suspendiert vorkommt und Sauerstoff im Körper transportiert. Andererseits ist Hämoglobin ein eisenh altiges Protein in den roten Blutkörperchen von Wirbeltieren, das Sauerstoff und Kohlendioxid durch das Blut transportiert. Dies ist also der Hauptunterschied zwischen Hämocyanin und Hämoglobin. Strukturell besteht Hämocyanin aus vielen Proteinuntereinheiten, während Hämoglobin aus zwei Alpha-Ketten und zwei Beta-Ketten besteht.
Darüber hinaus ist Hämocyanin ein frei schwebendes Protein, während Hämoglobin an rote Blutkörperchen gebunden ist. Ein weiterer wichtiger Unterschied zwischen Hämocyanin und Hämoglobin besteht darin, dass das Zentralion von Hämocyanin Kupfer ist, während das Zentralion von Hämoglobin Eisen ist. Am wichtigsten ist, dass die Farbe von Hämocyanin blau ist, während die Farbe von Hämoglobin rot ist. Daher ist dies ein weiterer wesentlicher Unterschied zwischen Hämocyanin und Hämoglobin.
Zusammenfassung – Hämocyanin vs. Hämoglobin
Hämocyanin und Hämoglobin sind zwei Metalloproteine, die Sauerstoff durch das Blut transportieren. Daher sind sie Atmungspigmente, die als Sauerstoffträger wirken. Der Hauptunterschied zwischen Hämocyanin und Hämoglobin besteht darin, dass Hämocyanin ein kupferh altiges extrazelluläres Protein ist, während Hämoglobin ein eisenh altiges intrazelluläres Protein ist. Darüber hinaus werden Hämocyanine in wirbellosen Tieren gefunden, insbesondere in Mollusken und Arthropoden, während Hämoglobine im Blut von Wirbeltieren gefunden werden. Außerdem ist die Farbe von oxygeniertem Hämocyanin blau, während die Farbe von oxygeniertem Hämoglobin rot ist.
