Hauptunterschied – Normales Hämoglobin vs. Sichelzellhämoglobin
Hämoglobin (Hgb) ist das wichtigste Proteinmolekül, das die typische Form der roten Blutkörperchen ausmacht – runde Form mit schmaler Mitte. Das Hämoglobinmolekül besteht aus vier Subproteinmolekülen, von denen zwei Ketten Alpha-Globulinketten und die anderen beiden Beta-Globulinketten sind. Eisenatome im Hämoglobin und die Form der roten Blutkörperchen sind wichtig für den Sauerstofftransport durch das Blut. Wenn die Form des Hämoglobins zerstört wird, kann es keinen Sauerstoff mehr durch das Blut transportieren. Sichelzellen-Hämoglobin ist eine Art eines abnormalen Hämoglobinmoleküls, das eine Anämie verursacht, die als Sichelzellenanämie bezeichnet wird. Der Hauptunterschied zwischen normalem Hämoglobin und Sichelzellenhämoglobin besteht darin, dass normales Hämoglobin Glutaminsäure in der 6th-Position der Aminosäuresequenz der Beta-Globulinkette enthält, während Sichelzellenhämoglobin Valin enthält 6th Position der Beta-Globulinkette. Normales Hämoglobin und Sichelzellhämoglobin unterscheiden sich nur durch eine einzige Aminosäure in Betaketten.
Was ist normales Hämoglobin?
Hämoglobin ist ein eisenh altiges Metalloprotein, das in roten Blutkörperchen vorkommt. Es ist für den Transport von Sauerstoff von der Lunge zu den Körpergeweben und Organen sowie für den Transport von Kohlendioxid vom Körpergewebe zur Lunge verantwortlich. Es ist auch als sauerstofftransportierendes Protein im Blut bekannt. Es ist ein komplexes Protein, das aus vier kleinen Proteinuntereinheiten und vier Hämgruppen besteht, die Eisenatome tragen, wie in Abbildung 01 gezeigt. Hämoglobin hat eine hohe Affinität zu Sauerstoff. Innerhalb eines Hämoglobinmoleküls befinden sich vier Sauerstoffbindungsstellen. Sobald Hämoglobin mit Sauerstoff gesättigt ist, wird das Blut hellrot und wird als sauerstoffreiches Blut bezeichnet. Der zweite Zustand des Hämoglobins, dem Sauerstoff fehlt, ist als Desoxyhämoglobin bekannt. In diesem Zustand hat Blut die dunkelrote Farbe.
Eisenatome, die in die Hämverbindung des Hämoglobins eingebettet sind, erleichtern hauptsächlich den Transport von Sauerstoff und Kohlendioxid. Die Bindung von Sauerstoffmolekülen an Fe+2-Ionen verändert die Konformation des Hämoglobinmoleküls. Die Eisenatome im Hämoglobin tragen außerdem dazu bei, die typische Form der roten Blutkörperchen zu erh alten. Daher ist Eisen ein lebenswichtiges Element, das in den roten Blutkörperchen vorkommt.
Abbildung 01: Normales Hämoglobin
Was ist Sichelzellenhämoglobin?
Sichelzellenanämie ist eine Bluterkrankung, die durch abnormale Hämoglobinproteine in den roten Blutkörperchen verursacht wird. Sichelzellhämoglobin ist eine Art abnormales Hämoglobin, das in roten Blutkörperchen vorkommt. Sie sind auch als Hämoglobin S bekannt. Sie besitzen Sichel- oder Halbmondformen. Sie werden als Ergebnis einer Mutation des Sichelzellgens produziert. Diese Mutation verändert eine einzelne Aminosäure in der Aminosäuresequenz des normalen Hämoglobin-Beta-Ketten-Peptids. Sichelzellhämoglobin besteht ebenso wie normales Hämoglobin aus zwei Alpha- und zwei Beta-Untereinheiten. Aufgrund der Mutation gibt es jedoch einen einzigen Aminosäureunterschied in den Beta-Untereinheiten. In normalem Hämoglobin besteht die Position 6th der Aminosäurekette in Beta-Ketten aus Glutaminsäure. Beim Sichelzellen-Hämoglobin wird die Position 6th jedoch von einer anderen Aminosäure namens Valin eingenommen. Obwohl es sich um einen Unterschied in einer einzigen Aminosäure handelt, ist es die Ursache einer lebensbedrohlichen Blutarmut, die als Sichelzellenanämie bezeichnet wird.
Wenn Valin bei 6th positioniert ist, bewirkt es, dass die Beta-Kette einen Vorsprung bildet, der zu den Beta-Ketten anderer Hämoglobinmoleküle passt. Diese Verbindungen sorgen dafür, dass sich das Hämoglobin der Sichelzellen aneinander lagert, ohne in der Lösung zu verbleiben und Sauerstoff zu transportieren. Es braucht eine starre Struktur, und schließlich zerfallen rote Blutkörperchen vorzeitig, was zu Anämiezuständen führt.
Abbildung 02: Sichelzellenhämoglobin
Was ist der Unterschied zwischen normalem Hämoglobin und Sichelzellhämoglobin?
Normales Hämoglobin vs. Sichelzellhämoglobin |
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| Normales Hämoglobin ist ein eisenh altiges Protein in den roten Blutkörperchen, die Sauerstoff und Kohlendioxid durch das Blut transportieren. | Sichelzellen-Hämoglobin ist eine Art abnormales Hämoglobin, das die Agglutination der sichelförmigen roten Blutkörperchen im Blut verursacht. |
| Abkürzung | |
| Abkürzung für normales Hämoglobin ist HbA. | Abkürzung für Sichelzellhämoglobin ist HbS. |
| Struktur | |
| Die Struktur von normalem Hämoglobin besteht aus zwei Alpha-Ketten und zwei Beta-Ketten. | Sichelzellen-Hämoglobin besteht aus zwei Alpha-Ketten und zwei S-Ketten. |
| Form | |
| Normales Hämoglobin ist rund mit schmaler Mitte. | Die Form der roten Blutkörperchen, die Sichelzellen-Hämoglobin enth alten, ist halbmond- oder sichelförmig. |
| 6. Position der Aminosäure | |
| Die sechste Position in der Aminosäurekette der Beta-Globulinkette ist Glutaminsäure. | Die sechste Position wird von Valin im Sichelzell-Hämoglobin eingenommen. |
| Ergebnis | |
| Normales Hämoglobin bewirkt, dass rote Blutkörperchen frei in den Blutgefäßen fließen. | Sichelzellen-Hämoglobin bewirkt, dass der Fluss der roten Blutkörperchen in den Gefäßen blockiert wird. |
Zusammenfassung – Normales Hämoglobin vs. Sichelzellhämoglobin
Hämoglobin ist das sauerstofftransportierende Protein in roten Blutkörperchen. Es besteht aus vier Untereinheiten von Proteinen namens Alpha- und Beta-Ketten. Es ist ein eisenh altiges Molekül, das die Farbe und die runde Form der roten Blutkörperchen verursacht. Aufgrund von Mutationen kann die Form der roten Blutkörperchen unterschiedlich sein. Dies geschieht aufgrund abnormaler Hämoglobinmoleküle in den roten Blutkörperchen. Sichelzellhämoglobin ist eine solche Mutation. Sie verändern die Form der roten Blutkörperchen von rund zu sichelförmig, was letztendlich zur vorzeitigen Zerstörung der roten Blutkörperchen führt. Dieser Krankheitszustand ist als Sichelzellenanämie bekannt. Der Unterschied zwischen normalem Hämoglobin und Sichelzellhämoglobin besteht jedoch in einer einzelnen Aminosäure in der Beta-Kette des Hämoglobins.
