Hauptunterschied – Kinase vs. Phosphorylase
Sowohl Kinase als auch Phosphorylase sind Enzyme, die sich mit Phosphat befassen, obwohl es einen Unterschied in ihrer Funktion und Natur gibt. Der Hauptunterschied zwischen ihnen besteht darin, dass Kinase ein Enzym ist, das die Übertragung einer Phosphatgruppe von einem ATP-Molekül auf ein bestimmtes Molekül katalysiert, während Phosphorylase ein Enzym ist, das eine Phosphatgruppe in ein organisches Molekül, insbesondere Glucose, einführt. Dieser Artikel stellt Ihnen Kinase- und Phosphorylase-Enzyme vor, die sich mit Phosphat befassen, und erklärt, was die Unterschiede zwischen Kinase und Phosphorylase sind.
Was ist Phosphorylase?
Phosphorylasen wurden Ende der 1930er Jahre von Earl W. Sutherland Jr. entdeckt. Diese Enzyme katalysieren die Addition einer Phosphatgruppe von einem anorganischen Phosphat oder Phosphat + Wasserstoff an einen organischen Molekülakzeptor. Beispielsweise kann Glykogenphosphorylase die Synthese von Glucose-1-phosphat aus einem Glucan katalysieren, das ein Glykogen-, Stärke- oder M altodextrinmolekül enthält. Die Reaktion ist als Phosphorolyse bekannt, die auch einer Hydrolyse ähnlich ist. Der einzige Unterschied besteht jedoch darin, dass es sich um ein Phosphat und nicht um ein Wassermolekül handelt, das auf die Bindung aufgebracht wird.
Struktur der Polynukleotid-Phosphorylase
Was ist Kinase?
Kinase-Enzym kann die Übertragung von Phosphatgruppen von hochenergetischen, phosphatspendenden Molekülen auf bestimmte Substrate katalysieren. Dieser Vorgang wird als Phosphorylierung bezeichnet, wenn das Substrat eine Phosphatgruppe erhält und das hochenergetische ATP-Molekül eine Phosphatgruppe abgibt. Bei diesem Phosphorylierungsprozess spielen Kinasen eine bedeutende Rolle, und es ist ein Teil der größeren Familie der Phosphotransferasen. Daher sind Kinasen sehr wichtig für den Zellstoffwechsel, die Proteinregulation, den Zelltransport und zahlreiche zelluläre Signalwege.
Dihydroxyacetonkinase im Komplex mit einem nicht hydrolysierbaren ATP-Analogon
Was sind die Unterschiede zwischen Kinase und Phosphorylase?
Definition von Kinase und Phosphorylase
Kinase: Kinase ist ein Enzym, das die Übertragung von Phosphatgruppen von hochenergetischen, phosphatspendenden Molekülen auf bestimmte Substrate katalysiert.
Phosphorylase: Phosphorylase ist ein Enzym, das die Addition einer Phosphatgruppe von einem anorganischen Phosphat oder Phosphat+Wasserstoff an einen organischen Molekülakzeptor katalysiert.
Eigenschaften von Kinase und Phosphorylase
Wirkungsmechanismus
Kinase: Katalysiert die Übertragung einer terminalen Phosphatgruppe von ATP auf eine -OH-Gruppe auf einem Substrat. Dadurch entsteht im Produkt eine Phosphatesterbindung. Die Reaktion ist als Phosphorylierung bekannt und die Gesamtreaktion wird wie folgt geschrieben:
Phosphorylase: Katalysiert die Einführung einer Phosphatgruppe in ein organisches Molekül. Die Reaktion ist als Phosphorylyse bekannt und die Gesamtreaktion wird geschrieben als,
Phosphatspender bei der Reaktion von Kinase- und Phosphorylase-Enzymen
Kinase: Phosphatgruppe aus ATP-Molekül
Phosphorylase: Phosphatgruppe aus anorganischem Phosphat
Substrat von Kinase- und Phosphorylase-Enzymen
Kinase: Spezifische organische Moleküle wie Kohlenhydrate, Proteine oder Lipide
Phosphorylase: Organisches Molekül hauptsächlich Glucose
Endprodukte von Kinase- und Phosphorylase-Enzymen
Kinase: ADP (Energiemolekül) + phosphoryliertes Substrat
Phosphorylase: Wenn das Substrat Glukose ist, kann es Glukose-1-Phosphat produzieren
Struktur der Enzyme Kinase und Phosphorylase
Kinase: Kinase ist ein sehr komplexes Tertiärstrukturprotein.
Phosphorylase: Die biologisch aktive Form der Phosphorylase ist ein Dimer aus zwei gleichen Proteinuntereinheiten. Beispielsweise ist Glykogenphosphorylase ein riesiges Protein, das aus 842 Aminosäuren und einer Masse von 97,434 kDa besteht. Das Glykogen-Phosphorylase-Dimer hat mehrere Abschnitte von biologischer Bedeutung, darunter katalytische Stellen, Glykogen-Bindungsstellen sowie allosterische Stellen.
Regulierung der Enzyme Kinase und Phosphorylase
Kinase: Die Aktivität von Kinasen ist stark reguliert und sie haben intensive Auswirkungen auf eine Zelle. Kinasen werden durch Phosphorylierung, durch Bindung eines Proteinaktivators oder Proteininhibitors oder durch die Steuerung ihrer Position in der Zelle in Bezug auf ihre Substrate ein- oder ausgesch altet.
Phosphorylase: Glykogenphosphorylase wird sowohl durch allosterische Kontrolle als auch durch Phosphorylierung reguliert. Auch Hormone wie Epinephrin und Insulin können die Glykogenphosphorylase regulieren.
Klassifizierung von Kinase- und Phosphorylase-Enzymen
Kinase: Kinasen werden nach dem Substrat, auf das sie wirken, in umfassende Gruppen eingeteilt, z. B. Proteinkinasen, Lipidkinasen und Kohlenhydratkinasen.
Phosphorylase: Die in zwei Kategorien eingeteilten Phosphorylasen; Glycosyltransferasen und Nucleotidyltransferasen. Beispiele für Glykosyltransferasen sind
- Glykogenphosphorylase
- Stärkephosphorylase
- M altodextrinphosphorylase
- Purinnukleosid-Phosphorylase
Beispiel für Nukleotidyltransferasen ist,
Polynukleotid-Phosphorylase
Pathologie der Kinase- und Phosphorylase-Enzyme
Kinase: Dekontrollierte Kinaseaktivität kann beim Menschen Krebs und Krankheiten verursachen, einschließlich bestimmter Arten von Leukämie und vielen anderen, da Kinasen viele Phasen regulieren, die den Zellzyklus steuern, einschließlich Wachstum, Bewegung und Tod.
Phosphorylase: Einige Erkrankungen wie Glykogenspeicherkrankheit Typ V – Muskelglykogen und Glykogenspeicherkrankheit Typ VI – Leberglykogen usw. sind mit Phosphorylasen assoziiert.
