Hauptunterschied – Topoisomerase I vs. II
DNA wird von einer Zelle benötigt, um sich durch Zellteilung in zwei Tochterzellen zu teilen. DNA wird durch DNA-Replikation dupliziert. Es sollte also einen speziellen Mechanismus geben, um die hochgewickelte spiralförmige DNA zu replizieren. Topoisomerase ist ein Enzym, das DNA an einem bestimmten Punkt schneiden kann und die DNA-Verdrehung auflöst und die DNA-Supercoil-Natur entlastet. Es ist das Enzym, das am Auf- und Abwickeln der DNA beteiligt ist. Das Wicklungsproblem von DNA wird aufgrund der verschlungenen Struktur von doppelsträngiger DNA aufgeworfen. Diese Arten von topologischen Problemen, die in den DNA-Doppelsträngen erzeugt werden, können durch Topoisomerasen korrigiert werden. Sie schneiden normalerweise das DNA-Phosphat-Rückgrat entweder an einem oder beiden Strängen und ermöglichen das Abwickeln der DNA-Supercoil-Struktur. Später wird das DNA-Rückgrat wieder versiegelt. Bakterielle und menschliche Topoisomerasen haben ähnliche Mechanismen. Topoisomerase I und II sind Methoden zum Umgang mit supercoiled DNA. Topoisomerase I schneidet einen Strang in der doppelsträngigen DNA und für ihre Funktion wird kein ATP benötigt. Andererseits schneidet die Topoisomerase II beide Stränge in der DNA und benötigt ATP für ihre Aktivität. Dies ist der Hauptunterschied zwischen Topoisomerase I und II.
Was ist Topoisomerase I?
Topoisomerase I ist eine Klasse von Enzymen, die an der Regulation des DNA-Supercoiling beteiligt ist. Sie verw alten das Supercoiling in der DNA, indem sie einzelsträngige Brüche erzeugen und die DNA-Stränge verdrängen. Ihre Rolle ist sehr wichtig für die DNA-Replikation und -Transkription. Sie werden weiter unterteilt in Typ IA und Typ IB. Topoisomerasen vom Typ IA werden als prokaryotische Topoisomerasen I bezeichnet. Andererseits werden Typ-IB-Topoisomerasen als eukaryotische Topoisomerasen I bezeichnet. Typ-IA- und Typ-IB-Topoisomerasen sind funktionell unterschiedlich. Die prokaryotische Topoisomerase I kann nur die negativen DNA-Supercoils wiederbeleben. Und eukaryotische Topoisomerase I kann positive DNA-Superspulen einführen, außerdem trennen sie die DNA des Tochterchromosoms nach der Replikation und entspannen diese DNA.
Abbildung 01: Topoisomerase I und II
Die Ecoli-Topoisomerase I ist ein Holoenzym mit drei Zn(II)-Atomen in den Tetracystein-Motiven in der Nähe seines Carboxyterminus. Es hat ein Gewicht von 97 kDa. Topoisomerase I hat mehrere ungewöhnliche Eigenschaften. Es braucht keine ATP-Hydrolyse, um die topologische Umordnung der DNA zu katalysieren. Das herausragende Merkmal der Topoisomerase I ist, dass sie ein voll funktionsfähiges Monomer ist, während die meisten Enzyme, die an den komplexen topologischen Umlagerungen der DNA beteiligt sind, oligomerer Natur sind.
Was ist Topoisomerase II?
Um die DNA-Tangles und Supercoils zu verw alten, schneidet die Typ-II-Topoisomerase beide DNA-Stränge gleichzeitig. Sie benötigen ATP-Hydrolyse für diese Aktivität. Topoisomerase vom Typ II ändert die Verknüpfungszahl der zirkulären DNA um ± 2. Sie werden grob in zwei Kategorien eingeteilt, nämlich Typ II A und Typ IIB.
Abbildung 02: Topoisomerase II
Topoisomerasen vom Typ II A umfassen bakterielle DNA-Gyrase, eukaryotische Topoisomerase II, eukaryale virale Topoisomerase alpha & beta und Topoisomerase IV. Typ-IIB-Topoisomerasen umfassen Topoisomerase VI, die in Archaea gefunden wird, und Topoisomerase VI, die in höheren Pflanzen gefunden wird. Die Funktion der Topoisomerase II besteht darin, beide Stränge einer DNA-Doppelhelix zu schneiden und eine andere ununterbrochene DNA-Helix hindurchzuleiten. Schließlich werden die abgeschnittenen Enden wieder verbannt. Inhibitormoleküle für Topoisomerase II können gefunden werden als Hu-331, ICRF-193 und Mitindomide.
Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Topoisomerase I und II?
- Beide Enzyme sind an der Linderung von Supercoils beteiligt.
- Beide kommen sowohl in prokaryotischen als auch in eukaryotischen Organismen vor.
- Beide Funktionen der Topoisomerase I und II sind sehr wichtig, um die richtige DNA-Replikation und -Transkription in der lebenden Zelle aufrechtzuerh alten.
- Beide sind Proteine in der Natur.
Was ist der Unterschied zwischen Topoisomerase I und II?
Topoisomerase I vs. Topoisomerase II |
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| Typ-I-Topoisomerase ist ein Enzym, das den Supercoiling-Grad der DNA verändert, indem es Einzelstrangbrüche und Relegation verursacht. | Topoisomerase vom Typ II ist ein Enzym, das den Grad der Supercoiling der DNA verändert, indem es Doppelstrangbruch und Relegation verursacht. |
| ATP-Hydrolyse | |
| Topoisomerase I benötigt für ihre Funktion keine ATP-Hydrolyse. | Topoisomerase II muss für ihre Funktion ATP hydrolysieren. |
| DNA-Breaking | |
| Topoisomerase I macht Einzelstrangbrüche. | Topoisomerase II bricht Doppelstränge. |
| Struktur | |
| Topoisomerase I ist ein Monomer. | Topoisomerase II ist ein Heterodimer. |
| Ändern der Verknüpfungsnummer von zirkulärer DNA | |
| Topoisomerase I ändert die Verknüpfungszahl der zirkulären DNA um Einheiten von genau 1 oder um Vielfache von 1(n). | Topoisomerase II verändert die Verknüpfungszahl der zirkulären DNA um Einheiten von ±2. |
Zusammenfassung – Topoisomerase I vs. II
Die Topoisomerasen sind die Enzyme, die am Aufwickeln oder Abwickeln der DNA beteiligt sind. Sie entlasten die DNA-Superspulen und erleichtern die DNA-Replikation und -Transkription. Diese Enzyme kommen in fast allen Organismen vor, wie z. Menschen, Bakterien, höhere Pflanzen, andere Bakterien und Archaeen. Topologische DNA-Umlagerungen werden von Topoisomerasen durchgeführt. Die ATP-Hydrolyse wird für die Funktion der Topoisomerase I nicht benötigt. Topoisomerase I schneidet Einzelstränge in der DNA. Andererseits schneidet Topoisomerase II beide Stränge in DNA und benötigt ATP für ihre Funktion oder Aktivität. Später werden diese Schnitte im DNA-Rückgrat wieder verschlossen. Die bakteriellen und menschlichen Topoisomerasen haben in der Natur ähnliche Mechanismen. Dies ist der Unterschied zwischen Topoisomerase I und II.
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