Der Hauptunterschied zwischen positivem und negativem Allosterismus besteht darin, dass positiver Allosterismus in Proteinen eine hohe Affinität zu Liganden zeigt, während negativer Allosterismus in Proteinen eine geringe Affinität zu Liganden zeigt.
Allosterismus oder allosterisches Verh alten ist das Phänomen, bei dem die Aktivität eines Proteins in Abhängigkeit von der Bindung einiger Moleküle an einer anderen Stelle als der aktiven Stelle des Proteins (insbesondere bei Enzymen) verändert werden kann. Ein positiver Allosterismus zeigt an, dass die Bindung eines Effektormoleküls an ein Enzym bewirkt, dass das Enzym seine Konfiguration in eine aktive Form ändert. Im Gegensatz dazu zeigt ein negativer Allosteirismus an, dass eine Effektormolekülbindung bewirkt, dass das Enzym seine Konfiguration von einer aktiven Form in eine inaktive Form ändert.
Was ist positive Allosterie?
Positiver Allosterismus ist die Änderung der Konfiguration eines Proteins (meistens eines Enzyms) von einer inaktiven Form zu einer aktiven Form bei der Bindung eines Effektormoleküls. Das Effektormolekül bindet an eine andere Stelle als die aktive Stelle des Enzyms; es wird die allosterische Stelle genannt. Dieser Vorgang wird auch als allosterische Aktivierung bezeichnet.
Ein gängiges Beispiel für eine solche Bindung von Effektormolekülen ist die Bindung von Sauerstoffmolekülen an Hämoglobinmoleküle, die das Hämoglobinmolekül aktivieren, um Sauerstoff effektiv zu den Zellen zu transportieren. Dort verbindet sich das Sauerstoffmolekül mit dem Eisen(II)-Eisen eines Häm-Moleküls im Hämoglobin-Molekül. Die aktive Form ist als Oxy-Hämoglobin bekannt, während die inaktive Form als Desoxy-Hämoglobin bekannt ist.
Was ist negativer Allosterismus?
Negativer Allosterismus ist die Änderung der Konfiguration eines Enzyms von einer aktiven Form zu einer inaktiven Form bei der Bindung eines Effektormoleküls. Das Effektormolekül bindet an eine andere Stelle als die aktive Stelle des Enzyms; es wird die allosterische Stelle genannt. Dieser Vorgang wird auch als allosterische Hemmung bezeichnet.
Abbildung 01: Positiver und negativer Allosterismus
Während der negativen Allosterie verringert die Bindung eines Liganden die Affinität des Enzyms für das Substrat an den anderen aktiven Stellen, die für die Substratbindung verfügbar sind. Ein Beispiel ist die Bindung von 2,3-BPG an eine allosterische Stelle des Hämoglobins, die eine Abnahme der Sauerstoffaffinität aller Untereinheiten bewirkt.
Was ist der Unterschied zwischen positivem und negativem Allosterismus?
Bei einem positiven Allosterismus bewirkt die Bindung eines Effektormoleküls an ein Enzym, dass das Enzym seine Konfiguration in eine aktive Form ändert, während bei einem negativen Allosterismus die Bindung eines Effektormoleküls dazu führt, dass das Enzym seine Konfiguration von aktiv ändert Formular in das inaktive Formular. Der Hauptunterschied zwischen positivem und negativem Allosterismus besteht darin, dass positiver Allosterismus in Proteinen eine hohe Affinität zu Liganden zeigt, während negativer Allosterismus in Proteinen eine geringe Affinität zu Liganden zeigt. Darüber hinaus beinh altet der positive Allosterismus eine Aktivierung, während der negative Allosterismus eine Hemmung beinh altet. Die Bindung von Sauerstoff an Hämoglobin ist ein Beispiel für positiven Allosterismus, während die Bindung von 2,3-BPG an Hämoglobin ein Beispiel für negativen Allosterismus ist.
Die folgende Infografik zeigt den Unterschied zwischen positivem und negativem Allosterismus in tabellarischer Form zum direkten Vergleich.
Zusammenfassung – Positiver vs. negativer Allosterismus
Bei Allosterismus oder allosterischem Verh alten kann die Aktivität eines Proteins in Abhängigkeit von der Bindung einiger Moleküle an einer anderen Stelle als der aktiven Stelle des Proteins (insbesondere bei Enzymen) verändert werden. Der Hauptunterschied zwischen positivem und negativem Allosterismus besteht darin, dass positiver Allosterismus in Proteinen eine hohe Affinität zu Liganden zeigt, während negativer Allosterismus in Proteinen eine geringe Affinität zu Liganden zeigt.
