Der Hauptunterschied zwischen Serin und Threonin besteht darin, dass Serin eine nicht-essentielle Aminosäure ist, die eine α-Aminogruppe, eine Carboxylgruppe und eine Seitenkette enthält, die aus einer Hydroxymethylgruppe besteht, während Threonin eine essentielle Aminosäure ist das eine α-Aminogruppe, eine Carboxylgruppe und eine aus einer Hydroxylgruppe bestehende Seitenkette enthält.
Aminosäuren sind die Vorstufen für komplexe Proteine. Sie sind organische Verbindungen, die funktionelle Aminogruppen (NH3+) Carboxylgruppen (COO–) enth alten. Es gibt vier Hauptklassen von Aminosäuren, basierend auf der Polarität. Es sind Aminosäuren mit unpolaren Seitenketten (Tryptophan), Aminosäuren mit ungeladenen polaren Seitenketten (Serin, Threonin), Aminosäuren mit polar negativ geladenen Seitenketten (Asparaginsäure) und Aminosäuren mit polar positiv geladenen Seitenketten (Lysin). Serin und Threonin sind zwei Aminosäuren mit ungeladenen polaren Seitenketten.
Was ist Serin?
Serin ist eine Aminosäure, die eine α-Aminogruppe, eine Carboxylgruppe und eine aus einer Hydroxymethylgruppe bestehende Seitenkette enthält. Es ist eine Aminosäure mit einer ungeladenen polaren Seitenkette. Daher wird es als polare Aminosäure eingestuft. Es kann im menschlichen Körper unter normalen physiologischen Bedingungen synthetisiert werden. Dies macht es zu einer nicht-essentiellen Aminosäure. Es wird normalerweise durch die Codons UCU, UCC, UCA, UCG, AGU und AGC im genetischen Code codiert. Diese organische Verbindung gehört zu den natürlich vorkommenden proteinogenen Aminosäuren. Es wurde erstmals 1865 von Emil Cramer aus Seidenprotein gewonnen. Nahrungsquellen, die reich an L-Stereoisomer von Serin sind, sind Eier, Lamm, Leber, Edamame, Tofu, Schweinesardinen, Seetang usw. Industriell kann Serin aus Glycin und Methanol hergestellt werden, katalysiert durch das Enzym Hydroxymethyltransferase.
Abbildung 01: Serin
Serin hat zahlreiche biologische Funktionen. Es ist an der Biosynthese von Purinen und Pyrimidinen beteiligt. Serin spielt auch eine wichtige Rolle bei der katalytischen Funktion vieler Enzyme wie Chymotrypsin und Trypsin. Darüber hinaus ist D-Serin ein Signalmolekül im Gehirn. Serinmangel führt zu Störungen wie schweren neurologischen Symptomen wie angeborener Mikrozephalie, schwerer psychomotorischer Retardierung. Der Mangel an Serin kann auch hartnäckige Anfälle verursachen.
Was ist Threonin?
Threonin ist eine Aminosäure, die eine α-Aminogruppe, eine Carboxylgruppe und eine aus der Hydroxylgruppe bestehende Seitenkette enthält. Es ist auch eine Aminosäure mit einer ungeladenen polaren Seitenkette. Es ist eine essentielle Aminosäure für den Menschen, da es im menschlichen Körper unter normalen physiologischen Bedingungen nicht synthetisiert werden kann. Es muss über die Nahrung aufgenommen werden. Threonin wird aus Aspartat in Bakterien E. coli synthetisiert. Es wird durch die Codons ACU, ACC, ACA und ACG im genetischen Code kodiert. Diese Aminosäure wurde erstmals 1936 von William Cumming Rose und Curtis Mayer entdeckt. Erwachsene Menschen benötigen Threonin etwa 20 mg/kg Körpergewicht pro Tag. Zu den threoninreichen Lebensmitteln gehören Hüttenkäse, Geflügel, Fisch, Fleisch, Linsen, schwarze Schildkrötenbohnen und Sesamsamen.
Abbildung 02: Threonin
Threonin erfüllt verschiedene biologische Funktionen. Es ist ein wichtiger Bestandteil des gastrointestinalen Mucins. Threonin ist über komplexe Signalnetzwerke auch ein Ernährungsmodulator des intestinalen Immunsystems. Darüber hinaus kann ein Threonin-Dehydratase-Mangel eine nicht-ketotische Hyperglyzinämie verursachen. Ein Threoninmangel kann auch zu neurologischen Funktionsstörungen und Lahmheit führen.
Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Serin und Threonin?
- Serin und Threonin sind zwei Aminosäuren mit ungeladenen polaren Seitenketten.
- Beide sind proteinogene Aminosäuren.
- Sie bilden kleine Motive wie ST-Drehungen, ST-Motive und ST-Klammern, indem sie miteinander interagieren.
- Mangel an beiden führt zu neurologischen Störungen.
Was ist der Unterschied zwischen Serin und Threonin?
Serin ist eine nicht-essentielle Aminosäure, die aus einer α-Aminogruppe, einer Carboxylgruppe und einer Seitenkette besteht, die aus einer Hydroxymethylgruppe besteht, während Threonin eine essentielle Aminosäure ist, die aus einer α-Aminogruppe besteht, a Carboxylgruppe und eine Seitenkette, die aus der Hydroxylgruppe besteht. Dies ist also der Hauptunterschied zwischen Serin und Threonin. Darüber hinaus wird Serin im genetischen Code durch die Codons UCU, UCC, UCA, UCG, AGU und AGC codiert, während Threonin im genetischen Code durch ACU, ACC, ACA und ACG codiert wird.
Die folgende Infografik listet die Unterschiede zwischen Serin und Threonin in tabellarischer Form zum direkten Vergleich auf.
Zusammenfassung – Serin vs. Threonin
Serin und Threonin sind zwei proteinogene Aminosäuren. Sie sind auch zwei Aminosäuren mit ungeladenen polaren Seitenketten. Serin ist eine nicht-essentielle Aminosäure, bestehend aus einer α-Aminogruppe, einer Carboxylgruppe und einer Seitenkette, die eine Hydroxymethylgruppe enthält, während Threonin eine essentielle Aminosäure ist, die aus einer α-Aminogruppe, einer Carboxylgruppe und einer Seitenkette besteht eine Hydroxylgruppe enth alten. Dies ist also der Hauptunterschied zwischen Serin und Threonin.
