Der Hauptunterschied zwischen allosterischer Stelle und aktiver Stelle besteht darin, dass eine allosterische Stelle eine Region eines Enzyms ist, die es Aktivator- oder Inhibitormolekülen ermöglicht, an das Enzym zu binden und die Enzymaktivität entweder zu aktivieren oder zu hemmen, während eine aktive Stelle a ist Region eines Enzyms, wo Substratmoleküle binden und die Reaktion katalysieren, die zur Produktion bestimmter Produkte führt.
Enzyme sind Proteine, die biochemische Reaktionen im menschlichen Körper unterstützen. Eine der wichtigsten Aufgaben von Enzymen ist die Verdauung. Enzyme helfen auch bei der Atmung, dem Muskelaufbau, der Nervenfunktion und der Beseitigung von Giftstoffen im Körper. Enzyme haben verschiedene Bereiche in der Struktur, an denen Moleküle binden und Reaktionen katalysieren können. Allosterische Stellen und aktive Stellen sind zwei unterschiedliche Bereiche in der Enzymstruktur, die die Bindung von Molekülen und nachfolgende chemische Reaktionen erleichtern.
Was ist eine allosterische Stelle?
Allosterische Stelle ist eine Region eines Enzyms, die es Aktivator- oder Inhibitormolekülen ermöglicht, an das Enzym zu binden, die die Enzymaktivität entweder aktivieren oder hemmen. Enzyme arbeiten je nach Umgebung bei unterschiedlichen Temperaturen. Neben dem Hauptsubstrat beeinflussen mehrere Faktoren, darunter Hitze, Kälte, pH-Wert, Ort im Körper und andere Substanzen, die Enzymaktivität. Es gibt einige Substanzen, die an einer anderen Stelle als der normalen aktiven Stelle an das Enzym binden. Diese Stellen, an denen andere Substanzen binden können, werden als allosterische Stellen bezeichnet. Allosterische Stellen ermöglichen es anderen Substanzen, die Enzymaktivität entweder zu aktivieren, zu hemmen oder auszusch alten. Dies geschieht, wenn andere Substanzen an die allosterische Stelle binden und die Bestätigung oder Form des Enzyms verändern.
Abbildung 01: Allosterische Stelle
Ein Beispiel für einen allosterischen Aktivator ist die Sauerstoffbindung an Hämoglobin. Die allosterische Bindung von Sauerstoff an Hämoglobin verändert die Bestätigung von Hämoglobin und erhöht seine Affinität für mehr Sauerstoff. Dieser Prozess stellt sicher, dass Hämoglobin die maximale Sauerstoffmenge aus sauerstoffreichen Bereichen wie der Lunge transportiert. Ein weiteres Beispiel für einen allosterischen Inhibitor ist ein ATP in der Zellatmung. Ein wichtiges Enzym, das an der Glykolyse beteiligt ist, ist Phosphofructokinase. Dieses Enzym wandelt ADP in ATP um. Wenn zu viel ATP in der Zelle vorhanden ist, dient ATP als allosterischer Inhibitor, der an die allosterische Stelle der Phosphofructokinase bindet, um die Umwandlung von ADP in ATP zu verlangsamen.
Was ist eine aktive Website?
Aktive Stelle ist die Region eines Enzyms, in der Substratmoleküle binden und eine Reaktion eingehen, um Produkte herzustellen. Die aktive Stelle wird weiter in zwei unterschiedliche Stellen unterteilt: Bindungsstelle und kalalytische Stelle. In der Bindungsstelle bilden Aminosäurereste des aktiven Zentrums temporäre Bindungen mit dem Substrat. Andererseits katalysieren im katalytischen Zentrum Aminosäurereste des aktiven Zentrums eine Reaktion dieses Substrats.
Abbildung 02: Aktiver Standort
Das aktive Zentrum eines Enzyms hat normalerweise drei bis vier Aminosäuren, während andere Aminosäuren im Enzym erforderlich sind, um die Tertiärstruktur des Enzyms aufrechtzuerh alten. Ein aktives Zentrum eines Enzyms kann eine Reaktion wiederholt katalysieren, da Reste am Ende der Reaktion nicht verändert werden. Dieser Prozess wird normalerweise erreicht, indem die Aktivierungsenergie der Reaktion gesenkt wird. Daher haben mehr Substrate genug Energie, um eine chemische Reaktion einzugehen.
Was sind die Ähnlichkeiten zwischen der allosterischen Site und der aktiven Site?
- Allosterisches Zentrum und aktives Zentrum sind zwei unterschiedliche Bereiche in der Enzymstruktur, die die Bindung von Molekülen und nachfolgende chemische Reaktionen erleichtern.
- Beide Stellen bestehen aus Aminosäuren.
- Diese Seiten haben eine einzigartige Form.
- Beide Stellen sind sehr wichtig für die Enzymaktivität und die enzymkatalysierte Reaktion.
Was ist der Unterschied zwischen allosterischer Stelle und aktiver Stelle?
Die allosterische Stelle ist eine Region eines Enzyms, die es Aktivator- oder Inhibitormolekülen ermöglicht, an das Enzym zu binden, um die Enzymaktivität zu aktivieren oder zu hemmen, während die aktive Stelle eine Region eines Enzyms ist, an der Substratmoleküle binden und die Reaktion katalysieren was zur Herstellung bestimmter Produkte führt. Dies ist also der Hauptunterschied zwischen allosterischer Stelle und aktiver Stelle. Darüber hinaus sind allosterische Zentren nur in allosterischen Enzymen vorhanden, während aktive Zentren in allen Enzymen vorhanden sind.
Die folgende Infografik zeigt die Unterschiede zwischen allosterischer Stelle und aktiver Stelle in tabellarischer Form für einen direkten Vergleich.
Zusammenfassung – Allosterische Site vs. aktive Site
Allosterisches Zentrum und aktives Zentrum sind zwei verschiedene Regionen in der Enzymstruktur. Die allosterische Stelle ist eine Region eines Enzyms, die es Aktivator- oder Inhibitormolekülen ermöglicht, an das Enzym zu binden, die die Enzymaktivität entweder aktivieren oder hemmen, während die aktive Stelle eine Region eines Enzyms ist, an der Substratmoleküle binden und die Reaktion katalysieren, die zur Produktion von bestimmten führt Produkte. Dies ist also der Hauptunterschied zwischen allosterischer Stelle und aktiver Stelle.
