Hauptunterschied – Enzym vs. Coenzym
Chemische Reaktionen wandeln ein oder mehrere Substrate in Produkte um. Diese Reaktionen werden durch spezielle Proteine, sogenannte Enzyme, katalysiert. Enzyme wirken als Katalysator für die meisten Reaktionen, ohne verbraucht zu werden. Enzyme werden aus Aminosäuren hergestellt und haben einzigartige Aminosäuresequenzen, die aus 20 verschiedenen Aminosäuren bestehen. Enzyme werden von kleinen organischen Nicht-Protein-Molekülen unterstützt, die Cofaktoren genannt werden. Coenzyme sind eine Art von Cofaktoren, die Enzymen helfen, Katalyse durchzuführen. Der Hauptunterschied zwischen Enzym und Coenzym besteht darin, dass Enzym ein Protein ist, das die biochemischen Reaktionen katalysiert, während Coenzym ein organisches Nicht-Protein-Molekül ist, das Enzymen hilft, die chemischen Reaktionen zu aktivieren und zu katalysieren. Enzyme sind Makromoleküle, während Coenzyme kleine Moleküle sind.
Was ist ein Enzym?
Enzyme sind biologische Katalysatoren lebender Zellen. Sie sind Proteine, die aus Hunderten bis Millionen von Aminosäuren bestehen, die wie Perlen an einer Schnur aneinander hängen. Jedes Enzym hat eine einzigartige Aminosäuresequenz und wird durch ein spezifisches Gen bestimmt. Enzyme beschleunigen fast alle biochemischen Reaktionen in lebenden Organismen. Enzyme beeinflussen nur die Reaktionsgeschwindigkeit, und ihre Anwesenheit ist wesentlich, um die chemische Umwandlung einzuleiten, da die Aktivierungsenergie der Reaktion durch Enzyme gesenkt wird. Enzyme verändern die Reaktionsgeschwindigkeit, ohne verbraucht zu werden oder ohne die chemische Struktur zu verändern. Dasselbe Enzym kann die Umwandlung von immer mehr Substraten in Produkte katalysieren, indem es die Fähigkeit zeigt, immer wieder dieselbe Reaktion zu katalysieren.
Enzyme sind hochspezifisch. Ein bestimmtes Enzym bindet an ein bestimmtes Substrat und katalysiert eine bestimmte Reaktion. Die Spezifität des Enzyms wird durch die Form des Enzyms verursacht. Jedes Enzym hat ein aktives Zentrum mit einer spezifischen Form und funktionellen Gruppen für eine spezifische Bindung. Nur das spezifische Substrat passt sich der Form des aktiven Zentrums an und bindet daran. Die Spezifität der Enzym-Substrat-Bindung kann durch zwei Hypothesen namens Lock-and-Key-Hypothese und induzierte Fit-Hypothese erklärt werden. Die Lock-and-Key-Hypothese zeigt, dass die Übereinstimmung zwischen Enzym und Substrat spezifisch ist, ähnlich wie ein Schloss und ein Schlüssel. Die Hypothese der induzierten Anpassung besagt, dass sich die Form des aktiven Zentrums ändern kann, um sich an die Form des spezifischen Substrats anzupassen, ähnlich wie bei Handschuhen, die an die Hand passen.
Enzymatische Reaktionen werden von mehreren Faktoren wie pH-Wert, Temperatur usw. beeinflusst. Jedes Enzym hat einen optimalen Temperatur- und pH-Wert, um effizient zu arbeiten. Enzyme interagieren auch mit Nicht-Protein-Cofaktoren wie prosthetischen Gruppen, Coenzymen, Aktivatoren usw., um biochemische Reaktionen zu katalysieren. Enzyme können bei hoher Temperatur oder durch hohe Säure oder Alkalität zerstört werden, da es sich um Proteine handelt.
Abbildung 01: Induced-fit-Modell der Enzymaktivität.
Was ist ein Coenzym?
Chemische Reaktionen werden von Nicht-Protein-Molekülen unterstützt, die Cofaktoren genannt werden. Cofaktoren helfen Enzymen, chemische Reaktionen zu katalysieren. Es gibt verschiedene Arten von Cofaktoren und Coenzyme sind eine Art davon. Coenzym ist ein organisches Molekül, das sich mit einem Enzym-Substrat-Komplex verbindet und den Katalyseprozess der Reaktion unterstützt. Sie werden auch als Helfermoleküle bezeichnet. Sie bestehen aus Vitaminen oder sind von Vitaminen abgeleitet. Daher sollte die Ernährung Vitamine enth alten, die essentielle Coenzyme für die biochemischen Reaktionen liefern.
Coenzyme können an das aktive Zentrum des Enzyms binden. Sie binden lose an das Enzym und unterstützen die chemische Reaktion, indem sie funktionelle Gruppen bereitstellen, die für die Reaktion benötigt werden, oder indem sie die strukturelle Konformation des Enzyms verändern. Daher wird die Bindung des Substrats einfach und die Reaktion treibt zu den Produkten. Einige Coenzyme fungieren als sekundäre Substrate und werden im Gegensatz zu Enzymen am Ende der Reaktion chemisch verändert.
Coenzyme können ohne ein Enzym keine chemische Reaktion katalysieren. Sie helfen Enzymen, aktiv zu werden und ihre Funktionen auszuführen. Sobald das Coenzym an das Apoenzym bindet, wird das Enzym zu einer aktiven Form des Enzyms namens Holoenzym und initiiert die Reaktion.
Beispiele für Coenzyme sind Adenosintriphosphat (ATP), Nicotinamidadenindinukleotid (NAD), Flavinadenindinukleotid (FAD), Coenzym A, die Vitamine B1, B2 und B6 usw.
Abbildung 02: Cofaktorbindung mit einem Apoenzym
Was ist der Unterschied zwischen Enzym und Coenzym?
Enzym gegen Coenzym |
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| Enzyme sind biologische Katalysatoren, die chemische Reaktionen beschleunigen. | Coenzyme sind organische Moleküle, die Enzymen helfen, chemische Reaktionen zu katalysieren. |
| Molekültyp | |
| Alle Enzyme sind Proteine. | Coenzyme sind keine Proteine. |
| Änderung aufgrund von Reaktionen | |
| Enzyme werden durch die chemische Reaktion nicht verändert. | Coenzyme werden durch die Reaktion chemisch verändert. |
| Spezifität | |
| Enzyme sind spezifisch. | Coenzyme sind nicht spezifisch. |
| Größe | |
| Enzyme sind größere Moleküle. | Coenzyme sind kleinere Moleküle. |
| Beispiele | |
| Amylase, Proteinase und Kinase sind Beispiele für Enzyme. | NAD, ATP, Coenzym A und FAD sind Beispiele für Coenzyme. |
Zusammenfassung – Enzym vs. Coenzym
Enzyme katalysieren chemische Reaktionen. Coenzyme helfen Enzymen, die Reaktion zu katalysieren, indem sie Enzyme aktivieren und funktionelle Gruppen bereitstellen. Enzyme sind Proteine, die aus Aminosäuren bestehen. Coenzyme sind keine Proteine. Sie werden hauptsächlich von Vitaminen abgeleitet. Dies sind die Unterschiede zwischen Enzymen und Coenzymen.
