Hauptunterschied – Trypsin vs. Chymotrypsin
Die Proteinverdauung ist ein sehr wichtiger Prozess im gesamten Verdauungsprozess in lebenden Organismen. Komplexe Proteine werden in ihre Aminosäuren-Monomere verdaut und über den Dünndarm aufgenommen. Proteine sind essentiell, da sie in einem Organismus eine wichtige funktionelle und strukturelle Rolle spielen. Die Proteinverdauung erfolgt über proteinverdauende Enzyme, zu denen Trypsin, Chymotrypsin, Peptidasen und Proteasen gehören. Trypsin ist ein proteinverdauendes Enzym, das die Peptidbindung an den basischen Aminosäuren, zu denen Lysin und Arginin gehören, sp altet. Chymotrypsin ist auch ein proteinverdauendes Enzym, das die Peptidbindung an aromatischen Aminosäuren wie Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin sp altet. Der Hauptunterschied zwischen Trypsin und Chymotrypsin ist die Position der Aminosäure, an der es im Protein gesp alten wird. Trypsin sp altet an basischen Aminosäurepositionen, während Chymotrypsin an aromatischen Aminosäurepositionen sp altet.
Was ist Trypsin?
Trypsin ist ein 23,3 kDa großes Protein, das zur Familie der Serinproteasen gehört und dessen Hauptsubstrate basische Aminosäuren sind. Zu diesen basischen Aminosäuren gehören Arginin und Lysin. Trypsin wurde 1876 von Kuhne entdeckt. Trypsin ist ein globuläres Protein und existiert in seiner inaktiven Form, dem Trypsinogen – Zymogen. Der Wirkmechanismus von Trypsin beruht auf der Aktivität der Serinprotease.
Trypsin sp altet am C-terminalen Ende der basischen Aminosäuren. Dies ist eine Hydrolysereaktion und findet bei einem pH-Wert von – 8,0 im Dünndarm statt. Die Aktivierung von Trypsinogen erfolgt durch die Entfernung des endständigen Hexapeptids und erzeugt die aktive Form; Trypsin. Aktives Trypsin besteht aus zwei Haupttypen; α – Trypsin und β-Trypsin. Sie unterscheiden sich in ihrer thermischen Stabilität und ihrer Struktur. Das aktive Zentrum von Trypsin enthält Histidin (H63), Asparaginsäure (D107) und Serin (S200).
Abbildung 01: Trypsin
Die enzymatische Wirkung von Trypsin wird durch DFP, Aprotinin, Ag+, Benzamidin und EDTA gehemmt. Zu den Anwendungen von Trypsin gehören die Dissoziation von Gewebe, Trypsinisierung in tierischen Zellkulturen, tryptische Kartierung, In-vitro-Proteinstudien, Fingerprinting und Anwendungen in Gewebekulturen.
Was ist Chymotrypsin?
Chymotrypsin hat ein Molekulargewicht von 25,6 kDa, gehört zur Familie der Serinproteasen und ist eine Endopeptidase. Chymotrypsin existiert in seiner inaktiven Form, die Chymotrypsinogen ist. Chymotrypsin wurde im Jahr 1900 entdeckt. Chymotrypsin hydrolysiert die Peptidbindungen an den aromatischen Aminosäuren. Diese aromatischen Substrate umfassen Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan. Die Substrate dieses Enzyms liegen hauptsächlich in den L-Isomeren vor und wirken leicht auf die Amide und Ester von Aminosäuren. Der optimale pH-Wert, bei dem Chymotrypsin wirkt, liegt bei 7,8 – 8,0. Es gibt zwei Hauptformen von Chymotrypsin, wie Chymotrypsin A und Chymotrypsin B, und sie unterscheiden sich leicht in ihren strukturellen und proteolytischen Eigenschaften. Das aktive Zentrum von Chymotrypsin enthält eine katalytische Triade und besteht aus Histidin (H57), Asparaginsäure (D102) und Serin (S195).
Abbildung 02: Chymotrypsin
Die Aktivatoren von Chymotrypsin sind Cetyltrimethylammoniumbromid, Dodecyltrimethylammoniumbromid, Hexadecyltrimethylammoniumbromid und Tetrabutylammoniumbromid. Die Inhibitoren von Chymotrypsin sind Peptidylaldehyde, Boronsäuren und Cumarinderivate. Chymotrypsin wird kommerziell in der Peptidsynthese, Peptidkartierung und Peptid-Fingerprinting verwendet.
Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Trypsin und Chymotrypsin?
- Beide Enzyme sind Serinproteasen.
- Beide Enzyme sp alten Peptidbindungen.
- Beide Enzyme wirken im Dünndarm.
- Beide Enzyme existieren in ihrer inaktiven Form als Zymogene.
- Beide Enzyme bestehen aus einer katalytischen Triade, die in ihrem aktiven Zentrum Histidin, Asparaginsäure und Serin enthält.
- Beide Enzyme wurden ursprünglich entdeckt und aus Rindern extrahiert.
- Die Produktion beider Enzyme erfolgt derzeit durch rekombinante DNA-Techniken.
- Beide Enzyme wirken auf einen optimalen basischen pH-Wert.
- Beide Enzyme werden in vitro in verschiedenen Branchen eingesetzt.
Was ist der Unterschied zwischen Trypsin und Chymotrypsin?
Trypsin vs. Chymotrypsin |
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| Trypsin ist ein proteinverdauendes Enzym, das die Peptidbindung an den basischen Aminosäuren wie Lysin und Arginin sp altet. | Chymotrypsin, das auch ein proteinverdauendes Enzym ist, sp altet die Peptidbindung an aromatischen Aminosäuren wie Phenylalanin, Tryptophan und Tyrosin. |
| Molekulargewicht | |
| Das Molekulargewicht von Trypsin beträgt 23,3 kDa. | Das Molekulargewicht von Chymotrypsin beträgt 25,6 kDa. |
| Substrate | |
| Komplexe Proteine werden in ihre Aminosäuren-Monomere zerlegt und über den Dünndarm aufgenommen. | Substrate aromatischer Aminosäuren wie Tyrosin, Tryptophan und Phenylalanin wirken auf Chymotrypsin. |
| Zymogen-Form des Enzyms | |
| Trypsinogen ist die inaktive Form von Trypsin. | Chymotrypsinogen ist die inaktive Form von Chymotrypsin. |
| Aktivatoren | |
| Lanthanide sind Aktivatoren von Trypsin. | Cetyltrimethylammoniumbromid, Dodecyltrimethylammoniumbromid, Hexadecyltrimethylammoniumbromid und Tetrabutylammoniumbromid sind Aktivatoren von Chymotrypsin. |
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Inhibitoren |
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| DFP, Aprotinin, Ag+, Benzamidin und EDTA sind Inhibitoren von Trypsin. | Peptidylaldehyde, Boronsäuren und Cumarinderivate sind Inhibitoren von Chymotrypsin. |
Zusammenfassung – Trypsin vs. Chymotrypsin
Peptidasen oder proteolytische Enzyme sp alten Proteine über die Hydrolyse der Peptidbindung. Trypsin sp altet die Peptidbindung an basischen Aminosäuren, während Chymotrypsin die Peptidbindung an aromatischen Aminosäureresten sp altet. Beide Enzyme sind Serinpeptidasen und wirken im Dünndarm in einer basischen pH-Umgebung. Gegenwärtig ist viel Forschung in die Herstellung von Trypsin und Chymotrypsin unter Verwendung rekombinanter DNA-Technologie unter Verwendung verschiedener Bakterien- und Pilzspezies involviert, da diese Enzyme einen hohen industriellen Wert besitzen. Dies ist der Unterschied zwischen Trypsin und Chymotrypsin.
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