Der Hauptunterschied zwischen Ubiquitinierung und Sumoylierung besteht darin, dass Ubiquitinierung eine posttranslationale Modifikation ist, die Proteine für den Abbau markieren kann oder andere Vereinzelungsfunktionen hat, während Sumoylierung eine posttranslationale Modifikation ist, die in Zellen nicht zur Markierung von Proteinen verwendet wird Abbau.
Posttranslationale Modifikationen sind kovalente und enzymatische Modifikationen, die nach der Proteinsynthese stattfinden. Diese Modifikationen regulieren Proteinaktivitäten. Anlagerung kleiner chemischer Gruppen, Zucker, Lipide und Polypeptide modifizieren Proteine. Ubiquitin ist der bekannteste Polypeptid-Modifikator. Darüber hinaus gibt es mehrere Ubiquitin-ähnliche Proteine. Small Ubiquitin-related modifier (SUMO) ist ein solcher Modifikator. Daher sind Ubiquitinierung und Sumoylierung zwei posttranslationale Modifikationen. Ubiquitinierung markiert Proteine für den Abbau. Im Gegensatz dazu wird die Sumoylierung nicht verwendet, um Proteine für den Abbau zu markieren. Beide Modifikationen regulieren die Proteinlokalisierung und -aktivität. Sie sind reversible Prozesse.
Was ist Ubiquitinierung?
Ubiquitin ist ein Polypeptid-Modifikator. Es ist ein kleines Protein, das als molekulares Tag bei der posttranslationalen Modifikation von Proteinen fungiert. Ubiquitinierung ist der Prozess, der Ubiquitin für die posttranslationale Modifikation verwendet. Verschiedene Enzyme katalysieren die kovalente Konjugation von Ubiquitin an Proteine. Sie findet in Gegenwart von ATP statt. Die Enzyme, die die Ubiquitinierung katalysieren, sind Ubiquitin-aktivierende Enzyme, Ubiquitin-konjugierende Enzyme und Ubiquitin-Ligasen.
Abbildung 01: Ubiquitinierung
Ubiquitinierung spielt eine wichtige Rolle bei der Ausrichtung auf Proteine für den proteolytischen Abbau. Darüber hinaus kann die Ubiquitinierung auch die Proteinlokalisierung und -aktivität regulieren. Dieser Prozess kann durch die Wirkung von Deubiquitinase-Enzymen rückgängig gemacht werden.
Was ist SUMOylierung?
SUMOylierung ist eine weitere posttranslationale Modifikation, bei der kleine Ubiquitin-ähnliche Modifikatoren (SUMOs) verwendet werden. Die kovalente Bindung von SUMOs verändert die Struktur und Funktion des Proteins. SUMOylierung modifiziert kovalent eine große Anzahl von Proteinen, die an vielen zellulären Prozessen beteiligt sind, einschließlich Genexpression, Chromatinstruktur, Sign altransduktion und Aufrechterh altung des Genoms.
Abbildung 02: SUMO-Protein
SUMOylierung reguliert die Proteinlokalisierung und -aktivität ähnlich wie die Ubiquitinierung. Im Gegensatz zur Ubiquitinierung markiert oder markiert die Sumoylierung jedoch keine Proteine für den Abbau. Ähnlich wie die Ubiquitinierung ist die Sumoylierung ein enzymatischer Prozess, der durch Enzyme katalysiert wird.
Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Ubiquitinierung und SUMOylierung?
- Ubiquitination und Sumoylierung sind zwei wichtige posttranslationale Modifikationen.
- Sowohl Sumoylierung als auch Ubiquitinierung sind reversible Prozesse.
- Sie spielen eine entscheidende Rolle bei biologischen Funktionen.
- Einige Proteine können durch SUMO und Ubiquitin modifiziert werden.
- Beide Prozesse verändern die Proteinfunktion.
- Darüber hinaus regulieren beide posttranslationalen Modifikationen die Proteinlokalisierung und -aktivität.
- Sie benötigen eine Kaskade von Enzymen.
Was ist der Unterschied zwischen Ubiquitinierung und SUMOylierung?
Ubiquitinierung und SUMOylierung sind zwei posttranslationale Modifikationen, die die Funktion von Proteinen verändern. Ubiquitinierung ist die kovalente Konjugation von Ubiquitin an Proteine, während SUMOylierung die Addition von SUMOs an Proteine ist. Darüber hinaus markiert die Ubiquitinierung Proteine für den proteolytischen Abbau, während die SUMOylierung keine Proteine für den Abbau markiert. Dies ist also der Hauptunterschied zwischen Ubiquitinierung und Sumoylierung.
Die folgende Infografik zeigt weitere Details zum Unterschied zwischen Ubiquitination und Sumoylierung.
Zusammenfassung – Ubiquitinierung vs. SUMOylierung
Ubiquitinierung und Sumoylierung sind zwei wichtige posttranslationale Modifikationen. Beides sind reversible Prozesse, die durch Enzyme katalysiert werden. Bei der Ubiquitinierung ist Ubiquitin der Polypeptid-Modifikator, während bei der Sumoylierung SUMOs die Modifikatoren sind. Ubiquitine werden kovalent mit Proteinen konjugiert und verändern deren Struktur und Funktion. SUMOs werden Proteinen bei der Sumoylierung hinzugefügt. Die SUMOylierung ist hinsichtlich des Reaktionsschemas und der verwendeten Enzymklassen analog zur Ubiquitinierung. Aber die Ubiquitinierung markiert Proteine für den Proteasom-abhängigen Abbau, während die Sumoylierung keine Proteine für den Abbau markiert. Dies ist also der Hauptunterschied zwischen Ubiquitinierung und Sumoylierung.
