Der Hauptunterschied zwischen PARP1 und PARP2 besteht darin, dass pflanzliches und tierisches PARP1 Zn-Finger-DNA-Bindungsmotive tragen, während pflanzliches PARP2 N-terminale SAP-DNA-Bindungsmotive trägt.
Poly-ADP-Ribose-Polymerase (PARP) ist eine Familie von Proteinen, die Kernenzyme sind. Es gibt 17 verschiedene Arten von PARP-Enzymen in der PARP-Familie. PARP1 und PARP2 sind zwei Enzyme, die für normale DNA-Reparaturaktivitäten unerlässlich sind.
Was ist PARP?
PARP (Poly-ADP-Ribose-Polymerase) ist eine Familie von Proteinen, die bei zahlreichen zellulären Prozessen wie DNA-Reparatur, genomischer Stabilität und programmiertem Zelltod dienen. Sie katalysieren einen Prozess namens ADP-Ribosylierung. ADP-Ribosylierung bezieht sich auf die Addition von ADP-Ribose-Einheiten von Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid (NAD) an Zielsubstrate, um die DNA-Strangbrüche zu reparieren.
PARP-Enzyme sind DNA-bindende Proteine. Sie werden durch die in DNA-Molekülen vorhandenen Kerben aktiviert. Sobald sie an DNA-Brüche binden, hydrolysieren sie NAD+ zu Nicotinamid und fördern die Polymerisation der ADP-Ribose. Daher sind PARP-Kernenzyme an der DNA-Reparatur beteiligt. Darüber hinaus wirkt die Poly-ADP-Ribosylierung als posttranslationale Modifikation, die eine Schlüsselrolle bei der Replikation, Transkriptionsregulation, Telomererh altung und Proteinabbau spielt. PARP-Enzyme sind auch an der Aufrechterh altung der Genomstabilität, der Regulierung der Chromatinstruktur, der Zellproliferation und der Apoptose beteiligt.
Was ist PARP1?
PARP1 ist ein Mitglied der PARP-Proteinfamilie. Es ist das erste und am besten charakterisierte Protein dieser Familie. Es fungiert als Ersthelfer, der DNA-Schäden erkennt und dann die Auswahl des Reparaturmechanismus erleichtert. Darüber hinaus reguliert PARP1 die Reparatur von Einzelstrang-DNA-Schäden.
Abbildung 01: PARP1
Zusätzlich zur Reparatur von Einzelstrang-DNA-Brüchen reguliert PARP1 das Fortschreiten der Replikationsgabel und den Neustart. Darüber hinaus fördert es alternative nicht-homologe Endverbindungen.
Was ist PARP2?
PARP2 ist ein weiteres Mitgliedsprotein der PARP-Proteinfamilie. Es ist eng mit dem PARP1-Enzym verwandt. Das Gen PARP2 kodiert für das PARP2-Protein beim Menschen. PARP2 hat eine katalytische Domäne, aber keine N-terminale DNA-Bindungsdomäne. PARP-Inhibitoren gegen Krebs können PARP2 ähnlich wie PARP1 hemmen.
Abbildung 02: PARP2
In Pflanzen, insbesondere in Arabidopsis thaliana, spielt PARP2 eine bedeutendere Rolle bei Schutzreaktionen auf DNA-Schäden und bakterielle Pathogenese als PARP1.
Was sind die Ähnlichkeiten zwischen PARP1 und PARP2?
- PARP1 und PARP2 sind zwei Arten von Kernenzymen.
- Sie verwenden NAD+ als ihr Substrat, um die Poly-ADP-Ribosylierung zu katalysieren.
- Beide werden durch DNA-Einzelstrangbrüche aktiviert.
- Säugetiere PARP1 und PARP2 befinden sich im Zellkern.
- Sowohl PARP1 als auch PARP2 interagieren mit Chromatin.
- Sie reparieren DNA-Schäden.
- Einige PARP-Inhibitoren gegen Krebs, die auf PARP1 abzielen, hemmen auch PARP2.
Was ist der Unterschied zwischen PARP1 und PARP2?
PARP1 ist ein Mitglied der PARP-Proteinfamilie, das eine katalytische Domäne und eine N-terminale DNA-Bindungsdomäne hat, während PARP2 ein Mitglied der PARP-Familie ist, dem eine N-terminale DNA-Bindungsdomäne fehlt. Der Hauptunterschied zwischen PARP1 und PARP2 besteht darin, dass pflanzliches und tierisches PARP1 Zn-Finger-DNA-Bindungsmotive trägt, während pflanzliches PARP2 N-terminale SAP-DNA-Bindungsmotive trägt.
Die folgende Infografik fasst den Unterschied zwischen PARP1 und PARP2 zusammen.
Zusammenfassung – PARP1 vs. PARP2
PARPs sind Kernenzyme, die DNA-Schäden erkennen und reparieren. PARP1 und PARP2 sind zwei davon, die eng miteinander verwandt sind. Beide Enzyme haben eine katalytische Domäne. Aber PARP2 fehlt die N-terminale DNA-Bindungsdomäne, die in PARP1 vorhanden ist. Dies ist also der Hauptunterschied zwischen PARP1 und PARP2. Beide Arten von Enzymen verwenden NAD+ als ihr Substrat.
