Der Hauptunterschied zwischen der N-Glykosylierung und der O-Glykosylierung besteht darin, dass die N-Glykosylierung in Asparaginresten stattfindet, während die O-Glykosylierung in der Seitenkette von Serin- oder Threoninresten stattfindet.
Glykosylierung ist die kontrollierte enzymatische Modifikation eines organischen Moleküls wie eines Proteins durch die Zugabe eines Zuckermoleküls. Es ist ein wichtiger biochemischer Prozess und ein stark regulierter Mechanismus der sekundären Proteinverarbeitung in Zellen.
Was ist N-Glykosylierung?
N-Glykosylierung oder N-verknüpfte Glykosylierung ist die Bindung eines Oligosaccharid-Zuckermoleküls an ein Stickstoffatom im Asparaginrest eines Proteinmoleküls. Dieses Zuckermolekül wird auch als Glykan bezeichnet. Es ist an das Stickstoffatom in der Amidgruppe des Asparaginrests gebunden. Außerdem ist dieser Verknüpfungsprozess sowohl für die Struktur als auch für die Funktion einiger eukaryotischer Proteine wichtig. Darüber hinaus findet dieser Prozess in Eukaryoten, weit verbreitet in Archaeen und selten in Bakterien statt.
Die Bindung eines Glykanrests an ein Protein erfordert die Erkennung einer Konsensussequenz. Beispielsweise sind N-verknüpfte Glykane fast immer an das Stickstoffatom einer Asparagin-Seitenkette gebunden, die als Teil der Asn-X-Ser/Thr-Konsensussequenz auftritt. Hier ist X jede Aminosäure außer Prolin (Pro). Die N-verknüpften Glykane haben sowohl intrinsische als auch extrinsische Funktionen.
Abbildung 01: Arten von N-Glykanen
Es gibt wichtige klinische Anwendungen des N-Glykosylierungsprozesses. Beispielsweise wird es mit verschiedenen Krankheiten in Verbindung gebracht, darunter rheumatoide Arthritis, Typ-1-Diabetes, Morbus Crohn und Krebs. Darüber hinaus sind viele therapeutische Proteine auf dem Markt Antikörper, die N-gebundene Glykoproteine sind.
Was ist O-Glykosylierung?
O-Glykosylierung oder O-verknüpfte Glykosylierung ist die Bindung eines Zuckermoleküls an das Sauerstoffatom von Serin- oder Threoninresten in einem Proteinmolekül. Dieser Prozess ist eine posttransitionale Modifikation, die nach der Synthese des Proteins stattfindet. Dieser Prozess kann sowohl in Eukaryoten als auch in Prokaryoten stattfinden. Z. B. Bei Eukaryoten findet die N-Glykosylierung im endoplasmatischen Retikulum, im Golgi-Apparat und manchmal im Zytoplasma statt, während sie bei Prokaryoten im Zytoplasma stattfindet.
Abbildung 02: Zugabe von Ribitolzucker
Während des O-Glykosylierungsprozesses können dem Serin oder Threonin mehrere Zucker hinzugefügt werden, und diese Zugabe kann das Protein auf unterschiedliche Weise beeinflussen, indem sie die Proteinstabilität ändert und die Proteinaktivität reguliert.
Was ist der Unterschied zwischen N-Glykosylierung und O-Glykosylierung?
N-Glykosylierung und O-Glykosylierung sind wichtige biochemische Prozesse. Der Hauptunterschied zwischen N-Glykosylierung und O-Glykosylierung besteht darin, dass die N-Glykosylierung in Asparaginresten auftritt, während die O-Glykosylierung in der Seitenkette von Serin- oder Threoninresten auftritt. Die N-Glykosylierung tritt hauptsächlich in eukaryotischen Organismen und in Archaeen auf, während die O-Glykosylierung nur in prokaryotischen Organismen auftritt.
Unten ist eine zusammenfassende Tabelle des Unterschieds zwischen N-Glykosylierung und O-Glykosylierung.
Zusammenfassung – N-Glykosylierung vs. O-Glykosylierung
Kurz gesagt, N-Glykosylierung oder N-verknüpfte Glykosylierung ist die Anlagerung eines Oligosaccharid-Zuckermoleküls an ein Stickstoffatom im Asparaginrest eines Proteinmoleküls. O-Glykosylierung oder O-gebundene Glykosylierung ist die Bindung eines Zuckermoleküls an das Sauerstoffatom von Serin- oder Threoninresten in einem Proteinmolekül. Daher besteht der Hauptunterschied zwischen der N-Glykosylierung und der O-Glykosylierung darin, dass die N-Glykosylierung in Asparaginresten stattfindet, während die O-Glykosylierung in der Seitenkette von entweder Serin- oder Threoninresten stattfindet.
