Der Hauptunterschied zwischen Km und Vmax besteht darin, dass Km misst, wie leicht ein Enzym durch das Substrat gesättigt werden kann, während Vmax die maximale Geschwindigkeit ist, mit der ein Enzym katalysiert wird, wenn das Enzym durch das Substrat gesättigt wird.
Km kann als die Konzertierung des Substrats beschrieben werden, bei der die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit erreicht wird. Vmax hingegen kann als Reaktionsgeschwindigkeit in dem Zustand beschrieben werden, in dem das Enzym vollständig mit dem Substrat gesättigt ist.
Was ist Km?
Km kann als Konzertierung eines Substrats beschrieben werden, bei der die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit erreicht wird. Mit anderen Worten, es ist die Substratkonzentration, die es dem Enzym ermöglicht, die Hälfte von Vmax zu erreichen. Daher zeigt ein Enzym mit einem hohen Km eine niedrige Affinität zu seinem Substrat. Es erfordert auch eine höhere Konzentration des Substrats, um Vmax zu erreichen.
Der Begriff Km in der Enzymaktivität wird unter Michaelis-Menten-Kinetik diskutiert. Es ist ein gängiges Modell der Enzymkinetik. Dieses Modell wurde nach der deutschen Biochemikerin Leonor Michaelis und der kanadischen Ärztin Maud Menten benannt. Dieses Modell wird als Gleichung ausgedrückt.
v=d[P]/dt=Vmax([S]/Km+[S])
In der obigen Gleichung ist Vmax die maximale Geschwindigkeit, die durch das System erreicht wird, die bei der gesättigten Substratkonzentration für eine gegebene Enzymkonzentration auftritt. Km ist die Michaelis-Konstante. Wenn sie numerisch gleich der Substratkonzentration ist, dann ist die Reaktionsgeschwindigkeit halb so groß wie der Wert von Vmax.
Außerdem wird oft angenommen, dass biochemische Reaktionen mit einem einzigen Substrat eine Michaelis-Menten-Kinetik zeigen, ohne dass die zugrunde liegenden Annahmen dieses Modells berücksichtigt werden.
Was ist Vmax?
Vmax kann als Reaktionsgeschwindigkeit in dem Zustand beschrieben werden, in dem das Enzym vollständig mit dem Substrat gesättigt ist. Dieser Zustand zeigt an, dass alle Bindungsstellen ständig neu besetzt werden. Mit anderen Worten, Vmax ist die maximale Reaktionsgeschwindigkeit oder -geschwindigkeit einer Reaktion, die bei Sättigung des Enzyms mit seinem Substrat enzymatisch katalysiert wird.
Es ist wichtig, Km und Vmax für eine bestimmte enzymatische Aktivität zu bestimmen, weil die Kenntnis dieser Werte es uns ermöglicht, das metabolische Schicksal des Substrats und die relative Menge an Substrat vorherzusagen, die jeden Weg unter verschiedenen Bedingungen durchlaufen wird. Ein niedrigerer Vmax-Wert weist darauf hin, dass das Enzym unter suboptimalen Bedingungen arbeitet.
Was ist der Unterschied zwischen Km und Vmax?
Die Begriffe Km und Vmax sind wichtig in der enzymatischen Kinetik. Der Hauptunterschied zwischen Km und Vmax besteht darin, dass Km misst, wie leicht das Enzym durch das Substrat gesättigt werden kann, während Vmax die maximale Geschwindigkeit ist, mit der ein Enzym katalysiert wird, wenn das Enzym durch das Substrat gesättigt ist.
Die folgende Tabelle fasst den Unterschied zwischen Km und Vmax zusammen.
Zusammenfassung – Km vs. Vmax
Km ist die Konzertierung des Substrats, bei der die Hälfte der maximalen Geschwindigkeit erreicht wird. Vmax ist die Reaktionsgeschwindigkeit in dem Zustand, in dem das Enzym vollständig durch das Substrat gesättigt ist. Der Hauptunterschied zwischen Km und Vmax besteht darin, dass Km misst, wie leicht das Enzym durch das Substrat gesättigt werden kann, während Vmax die maximale Geschwindigkeit ist, mit der ein Enzym katalysiert wird, wenn das Enzym durch das Substrat gesättigt ist.
