Der Hauptunterschied zwischen IgG IgM IgA IgE und IgD ist die Art der schweren Kette in jedem Antikörper. Während IgG eine schwere Kette vom γ-Typ hat, hat IgM eine schwere Kette vom μ-Typ. Im Gegensatz dazu hat IgA eine schwere Kette vom α-Typ, IgE eine schwere Kette vom ε-Typ und IgD eine schwere Kette vom δ-Typ.
Die Antikörperproduktion findet als Reaktion auf ein Antigen als Teil der Aktivierung der adaptiven Immunmechanismen in höheren Tieren statt. Die Antikörper-Antigen-Wechselwirkung aktiviert Reaktionen wie Agglutination, Neutralisierung, Opsonisierung, Komplementaktivierung und B-Zellaktivierung, die an der Erleichterung eines Immunreaktionsmechanismus gegen einen fremden Organismus beteiligt sind. Antikörper unterscheiden sich in ihren strukturellen und funktionellen Aspekten.
Was ist IgG?
Immunglobulin G oder IgG ist die häufigste Klasse von Immunglobulinen, die in großen Mengen in Gewebeflüssigkeiten und Blut vorhanden ist. Es hat eine Serumkonzentration von über 75 %. Das Molekulargewicht von IgG beträgt 150.000 D. IgG ist ein Monomer, und die schweren Ketten von IgG gehören zum γ-Typ.
Abbildung 01: 2D- und 3D-Strukturen von IgG
Es gibt zwei Antigenbindungsstellen. Die Unterklassen von IgG umfassen IgG1, IgG2, IgG3 und IgG4. IgG ist die einzige Art von Immunglobulin, die die Plazenta passieren kann. IgG ist seit dem Säuglings alter an der Induktion des Immunschutzes beteiligt, da IgG auch während der Stillzeit von der Mutter auf das Baby übertragen wird. Die Schlüsselfunktion von IgG besteht darin, an opsonisierenden und neutralisierenden Immunreaktionen teilzunehmen. Es ist auch an der Aktivierung sekundärer Reaktionen während Immunreaktionen beteiligt.
Was ist IgM?
Immunglobulin M oder IgM hat eine einzigartige Pentamerstruktur und ist somit der größte Antikörpertyp. Mit einem Molekulargewicht von etwa 900.000 D macht es fast 10 % der gesamten Antikörper im Serum aus. Die einzigartige Pentamerstruktur ermöglicht 10 Antigenbindungsstellen. Die schweren Ketten von IgM bestehen aus dem μ-Typ. Es hat auch eine charakteristische Disulfidbindung, die jedes Monomer verbindet.
Abbildung 02: IgM-Aktivierung bei bakteriellen Infektionen
Die Hauptfunktion von IgM ist die Aktivierung der primären Immunantwort. Es ist auch ein guter Aktivator des Komplementsystems und nimmt an der Agglutination teil. Daher spielt IgM eine wichtige Rolle bei bakteriellen Infektionen.
Was ist IgA?
Immunglobulin A oder IgA ist ein dimerer Antikörper, der ein spezielles Element enthält, das als sekretorisches Element bezeichnet wird. Aufgrund seiner strukturellen Anordnung ist das Molekulargewicht höher als das der Antikörperklassen, die monomere Strukturen aufweisen. Es ist 385.000,00 D. Es hat 4 Antigen-Bindungsstellen mit schweren Ketten, die vom α-Typ bestehen. Es hat zwei Unterklassen: IgA1 und IgA2.
Abbildung 03: 3D-Struktur von IgA
Aufgrund seiner Fähigkeit, als sekretorisches Element zu fungieren, findet sich diese Art von Antikörper hauptsächlich in Körpersekreten wie Tränen, Speichel, Atmungs- und Darmsekreten sowie Schleimhautsekreten. Darüber hinaus ist es auch im Kolostrum vorhanden. Etwa 15 % der gesamten Serumantikörper sind für die Klasse der IgA-Antikörper verantwortlich. IgA ist nicht an der Aktivierung des Komplementsystems beteiligt; Seine Hauptfunktion besteht jedoch darin, im Gewebe exprimiert zu werden und die Ansiedlung von Fremdorganismen wie Bakterien zu verhindern.
Was ist IgE?
Immunglobulin E oder IgE ist die Art von Immunglobulin, die am wenigsten im Serum vorkommt. Es macht weniger als 0,01 % der gesamten Immunglobuline im Serum aus. Seine Struktur ist monomer, und die schwere Kette besteht aus dem ε-Typ. Darüber hinaus beträgt sein Molekulargewicht etwa 200.000 D. IgE hat zwei Antigenbindungsstellen, die denen von IgG ähnlich sind.
Abbildung 04: Unterschiedliche IgE-Bestätigungen
Die Hauptfunktion von IgE besteht darin, allergische Reaktionen als Reaktion auf Erkrankungen wie Asthma und Heuschnupfen zu aktivieren. In einem breiteren Aspekt wird die IgE-Aktivierung während Typ-I-Überempfindlichkeitsreaktionen beobachtet. Als Reaktion auf die Antikörper-Antigen-Wechselwirkung wird die Sekretion von Histaminen gefördert. Es hat nicht die Fähigkeit, das Komplementsystem zu aktivieren. Es spielt auch eine Rolle bei der Abwehr parasitärer Infektionen.
Was ist IgD?
Immunglobulin D oder IgD ist ebenfalls ein monomeres Immunglobulin, das nur 2 Antigenbindungsstellen hat. Es hat das niedrigste Molekulargewicht, etwa 185.000 D. IgD macht etwa <0,5 % der gesamten Antikörperkonzentration im Serum aus. Die schwere Kette besteht aus dem δ-Typ. Die Rolle von IgD ist nicht sehr spezifisch, aber sie sind hauptsächlich an der Aktivierung von B-Zellen während der adaptiven Immunantwort beteiligt. Sie aktivieren das Komplementsystem nicht. Sie können die Plazenta nicht passieren.
Was sind die Ähnlichkeiten zwischen IgG, IgM, IgA, IgE und IgD?
- Alle bestehen aus schweren Ketten und leichten Ketten.
- Das sind Glykoproteine.
- Außerdem könnten alle Antikörpertypen die Antikörper-Antigen-Bindung erleichtern.
- Außerdem wird die Antikörper-Antigen-Bindung durch das Vorhandensein von Antigen-Bindungsstellen in allen Antikörpern erleichtert.
- Sie sind im Serum vorhanden.
- Alle sind an der Aktivierung adaptiver Immunantworten beteiligt.
- Alle Antikörper konnten mit Immuntechniken wie Radio Immuno Assay (RIA) oder Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachgewiesen werden.
- Sie spielen eine wichtige Rolle in Diagnostik und Pathologie.
Was ist der Unterschied zwischen IgG IgM IgA IgE und IgD?
Der Hauptunterschied zwischen IgG IgM IgA IgE und IgD ist die Art der schweren Kette, die jeder Antikörpertyp besitzt. IgG hat den γ-Typ der schweren Kette; IgM hat den μ-Typ der schweren Kette; IgA hat eine schwere Kette vom α-Typ; IgE hat eine schwere Kette vom ε-Typ und IgD hat eine schwere Kette vom δ-Typ. Außerdem variieren auch ihre strukturellen Anordnungen, was zu unterschiedlichen Molekulargewichten für jeden Antikörpertyp führt. Darüber hinaus variiert auch die Art und Weise, in der jeder Antikörper wirkt. Während IgG und IgM das Komplementsystem aktivieren können, sind die anderen Antikörpertypen dazu nicht in der Lage. Außerdem kann nur IgG die Plazenta passieren.
Die folgende Infografik zeigt die Unterschiede zwischen IgG, IgM, IgA, IgE und IgD in tabellarischer Form zum direkten Vergleich.
Zusammenfassung – IgG vs. IgM vs. IgA vs. IgE vs. IgD
Antikörper stammen von B-Zellen und spielen eine wichtige Rolle bei der adaptiven Immunität. Es gibt fünf Hauptklassen von Antikörpern, die sich hauptsächlich nach der Art der schweren Kette unterscheiden, die sie besitzen. IgG IgM IgA IgE und IgD haben γ-, μ-, α-, ε- bzw. δ-Typen von schweren Ketten. Außerdem unterscheiden sie sich auch in ihren Strukturen, da IgG, IgE und IgD monomere Strukturen erreichen, IgM eine pentamere Struktur erreicht und IgA eine dimere Struktur erreicht. Die Art und Weise, wie sie die Immunantworten aktivieren, unterscheidet sich auch zwischen verschiedenen Klassen von Antikörpern. IgG und IgM können das Komplementsystem aktivieren, die anderen Typen jedoch nicht. Das ist also die Zusammenfassung des Unterschieds zwischen IgG, IgM, IgA, IgE und IgD.
