Der Hauptunterschied zwischen Calmodulin und Troponin C besteht darin, dass Calmodulin nur Calciumionen binden kann, während Troponin C sowohl Calcium- als auch Magnesiumionen binden kann.
Calmodulin und Troponin C sind Proteine in Eukaryoten. Beide wirken als kalziumbindende Botenproteine. Noch wichtiger ist, dass Calmodulin nur an Kalzium binden kann, während Troponin C sowohl an Kalzium als auch an Magnesium binden kann.
Was ist Calmodulin?
Calmodulin bezieht sich auf das kalziummodulierte Protein. Es kommt in allen eukaryotischen Zellen vor. Es kann auch als multifunktionales intermediäres Calcium-bindendes Protein wirken. Dieses Protein fungiert als interzelluläres Ziel für sekundäre Calcium-Botenstoffionen. Außerdem ist für die Aktivierung des Calmodulin-Proteins die Bindung der Second Messenger Calcium-Ionen notwendig. Sobald es aktiviert ist, kann es als Teil des Calcium-Sign altransduktionsweges agieren.
Abbildung 01: Calmodulin
Wenn man die Struktur dieses Proteins betrachtet, handelt es sich um ein kleines Protein mit etwa 148 Aminosäuren. Es hat ungefähr zwei kugelförmige Regionen. Jede dieser Regionen enthält zwei EF-Hand-Motive, die mit den Calciumionen binden können. Zwischen diesen kugelförmigen Regionen befindet sich eine flexible Linkerregion. Daher hat das Calmodulin-Molekül vier Stellen für die Bindung von Calciumionen.
Darüber hinaus kann das Calmodulin-Protein an eine Vielzahl von Zielmolekülen binden. Daher ist es sehr wichtig, dass dieses Protein flexibel ist. Die generische Form der unpolaren Rillen in den Bindungsstellen ermöglicht die Bindung an eine Vielzahl von Zielen.
Was ist Troponin C?
Troponin C ist ein Protein, das als Teil des Troponin-Komplexes existiert. Es gibt vier EF-Motive im Troponin C-Molekül für die Bindung von Calciumionen. Außerdem kommt dieses Protein als Bestandteil in dünnen Filamenten in Kombination mit Aktin und Tropomyosin vor.
Ein Troponin-C-Molekül enthält zwei Lappen: N-Lappen und C-Lappen. Der C-Lappen ist als strukturelle Komponente wichtig und hilft bei der Bindung an die N-Domäne von Troponin I. Außerdem kann der C-Lappen entweder Calciumionen oder Magnesiumionen binden. Der N-Lappen bindet jedoch nur mit Calciumionen. Es ist der regulatorische Lappen dieses Proteins und kann nach Bindung mit einem Calciumion an die C-Domäne von Troponin I binden.
Abbildung 02: Struktur und Bindung von Troponin C
Es gibt zwei Subtypen von Troponin C: langsames Troponin und schnelles Troponin. Darüber hinaus gibt es auch für dieses Protein eine Reihe von Mutationen. Diese Mutationen können strukturelle Veränderungen von Troponin C und auch bei der Bindung von Calcium- und Magnesiumionen verursachen. Diese Mutationen können Anomalien bei Muskelkontraktionen verursachen.
Was ist der Unterschied zwischen Calmodulin und Troponin C?
Calmodulin und Troponin C sind Proteine in Eukaryoten. Diese beiden Proteine haben vier EF-Hand-Motive, die an Calcium- (und/oder Magnesium-)Ionen binden können. Der Hauptunterschied zwischen Calmodulin und Troponin C besteht jedoch darin, dass Calmodulin nur Calciumionen binden kann, während Troponin C sowohl Calcium- als auch Magnesiumionen binden kann.
Die folgende Infografik fasst den Unterschied zwischen Calmodulin und Troponin C zusammen.
Zusammenfassung – Calmodulin vs. Troponin C
Calmodulin und Troponin C sind Proteine in Eukaryoten. Der Hauptunterschied zwischen Calmodulin und Troponin C besteht darin, dass Calmodulin nur Calciumionen binden kann, während Troponin C sowohl Calcium- als auch Magnesiumionen binden kann.
